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Yorodumi- PDB-3rj3: Complement components factor H CCP19-20 (S1191L mutant) and C3D i... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3rj3 | ||||||
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Title | Complement components factor H CCP19-20 (S1191L mutant) and C3D in complex | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / C3d-ALPHA-ALPHA BARREL / COMPLEMENT COMPONENT / FACTOR H | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance ...regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / regulation of complement activation / Alternative complement activation / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment / complement receptor mediated signaling pathway / Activation of C3 and C5 / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation, alternative pathway / complement activation / neuron remodeling / endopeptidase inhibitor activity / cytolysis by host of symbiont cells / amyloid-beta clearance / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Peptide ligand-binding receptors / fatty acid metabolic process / negative regulation of protein binding / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of angiogenesis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / heparin binding / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.35 Å | ||||||
Authors | Morgan, H.P. / Hannan, J.P. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2012 Title: Structural and functional characterization of the product of disease-related factor h gene conversion. Authors: Herbert, A.P. / Kavanagh, D. / Johansson, C. / Morgan, H.P. / Blaum, B.S. / Hannan, J.P. / Barlow, P.N. / Uhrin, D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3rj3.cif.gz | 508.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3rj3.ent.gz | 421.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3rj3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3rj3_validation.pdf.gz | 494.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3rj3_full_validation.pdf.gz | 521.3 KB | Display | |
Data in XML | 3rj3_validation.xml.gz | 49.8 KB | Display | |
Data in CIF | 3rj3_validation.cif.gz | 68.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rj/3rj3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rj/3rj3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3oxuS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35444.438 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 996-1303 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: C3, CPAMD1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P01024 #2: Protein | Mass: 14799.873 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 206-330 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CFHR1, CFHL, CFHL1, CFHL1P, CFHR1P, FHR1, HFL1, HFL2 / Production host: Pichia pastoris (fungus) / References: UniProt: Q03591, UniProt: P08603*PLUS #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | NATURAL VARIANT | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.65 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 4% w/v PEG 8000, 0.1 M Tris HCl, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K PH range: pH 8.8 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 29, 2010 / Details: mirrors |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→50.47 Å / Num. obs: 69803 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 2.3 / Observed criterion σ(I): 2.3 / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 45.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 11.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.42 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.597 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 32973 / Rsym value: 0.699 / % possible all: 83.6 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: 1.6.2_432) / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3OXU Resolution: 2.35→41.604 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 2 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.335 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→41.604 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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