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万見
- PDB-6qp1: Crystal structure of the PLP-bound C-S lyase in the external aldi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qp1
タイトルCrystal structure of the PLP-bound C-S lyase in the external aldimine form from Staphylococcus hominis complexed with an inhibitor, L-cycloserine.
要素Aminotransferase
キーワードLYASE / pyridoxal phosphate binding / cystathionine beta-lyase / inhibitor / complex / L-cycloserine / external aldimine
機能・相同性
機能・相同性情報


biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / lyase activity
類似検索 - 分子機能
Putative C-S lyase / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LCS / Putative C-S lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus hominis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Herman, R. / Rudden, M. / Wilkinson, A.J. / Hanai, S. / Thomas, G.H.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/N006615/1 英国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: The molecular basis of thioalcohol production in human body odour.
著者: Rudden, M. / Herman, R. / Rose, M. / Bawdon, D. / Cox, D.S. / Dodson, E. / Holden, M.T.G. / Wilkinson, A.J. / James, A.G. / Thomas, G.H.
履歴
登録2019年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminotransferase
B: Aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,5204
ポリマ－96,8572
非ポリマー6622
水6,990388
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area29920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.466, 115.456, 118.962
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aminotransferase


分子量: 48428.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This sequence contains additional residues introduced by the expression vector (MGGGFA.....ENLYFQGHHHHHHHHHH)
由来: (組換発現) Staphylococcus hominis (バクテリア)
遺伝子: BUZ46_10400 / プラスミド: pBADcLIC / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A533IVU2*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-LCS / [5-hydroxy-6-methyl-4-({[(4E)-3-oxo-1,2-oxazolidin-4-ylidene]amino}methyl)pyridin-3-yl]methyl dihydrogen phosphate


分子量: 331.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14N3O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.45 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 4% Tacsimate pH 6.0, 12% PEG 3,350 (F1: PEG/ION HT, Hampton Research), 20mM L-cycloserine

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月23日
放射モノクロメーター: 0.9762 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→52.88 Å / Num. obs: 143873 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.42→1.44 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 2.503 / Num. unique obs: 7011 / CC1/2: 0.331 / Rpim(I) all: 0.929 / Rrim(I) all: 2.673 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.1データスケーリング
REFMAC5.8.0230精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DQ6

4dq6


解像度: 1.42→51.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 1.577 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.071
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2189 7085 4.9 %RANDOM
Rwork0.1907 ---
obs0.1921 136702 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 394.56 Å2 / Biso mean: 22.723 Å2 / Biso min: 10.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å20 Å2
2--1.11 Å2-0 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.42→51.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6341 0 44 388 6773
Biso mean--26.77 26.83 -
残基数----784
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0146711
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175971
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6251.6559097
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0571.64513967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1695816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.19823.807352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.608151151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.511523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.027561
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021343
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.457 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 526 -
Rwork0.335 9937 -
all-10463 -
obs--98.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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