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- PDB-6qjd: Crystal Structure of the truncated form of the third PDZ domain o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qjd
タイトルCrystal Structure of the truncated form of the third PDZ domain of PSD-95: residues 302-392
要素Disks large homolog 4
キーワードSIGNALING PROTEIN / pdz domain
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior ...LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / neuron spine / Synaptic adhesion-like molecules / AMPA glutamate receptor clustering / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / Trafficking of AMPA receptors / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / RHO GTPases activate CIT / cellular response to potassium ion / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Neurexins and neuroligins / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / neuromuscular process controlling balance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / Signaling by ERBB4 / Long-term potentiation / excitatory synapse / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission / D1 dopamine receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / synaptic membrane / learning / adherens junction / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / kinase binding / endocytic vesicle membrane / synaptic vesicle / cell junction / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / signal transduction / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.551 Å
データ登録者Camara-Artigas, A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBIO2016-78020-R スペイン
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Conformational changes in the third PDZ domain of the neuronal postsynaptic density protein 95.
著者: Camara-Artigas, A. / Murciano-Calles, J. / Martinez, J.C.
履歴
登録2019年1月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2019年4月17日ID: 5OHW
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
B: Disks large homolog 4
C: Disks large homolog 4
D: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,30911
ポリマ－39,6374
非ポリマー6727
水4,486249
1
A: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1013
ポリマ－9,9091
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1013
ポリマ－9,9091
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1974
ポリマ－9,9091
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9091
ポリマ－9,9091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.118, 53.968, 62.613
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 9909.155 Da / 分子数: 4 / 断片: PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG4, PSD95 / プラスミド: pBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P78352
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.59 % / Mosaicity: 0.25 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 0.2 M ammonium sulphate, 30% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.96864 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月16日 / 詳細: Shutterless data collection
放射モノクロメーター: liquid nitrogen cooled channel-cut silicon monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96864 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→19.6 Å / Num. obs: 48816 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.55-1.583.10.48724520.729196.7
8.49-19.64.30.1262670.98180.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.3.11データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSdata processing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K82

3k82


解像度: 1.551→19.6 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.01 / 位相誤差: 26.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 2414 4.95 %
Rwork0.2161 --
obs0.2183 48788 93.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 73.89 Å2 / Biso mean: 17.1506 Å2 / Biso min: 4.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.551→19.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2484 0 35 251 2770
Biso mean--27.48 23.47 -
残基数----334
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5507-1.58230.31211470.25412795294296
1.5823-1.61670.2891660.24152730289695
1.6167-1.65430.28221590.23112702286193
1.6543-1.69570.24471380.22972793293195
1.6957-1.74150.26781420.21212778292095
1.7415-1.79270.24621380.21292785292396
1.7927-1.85050.23381450.21022763290895
1.8505-1.91660.29151400.20842792293295
1.9166-1.99330.23971270.20292723285093
1.9933-2.08390.24821290.20552792292195
2.0839-2.19360.24851260.2042744287094
2.1936-2.33090.26691350.20232740287593
2.3309-2.51050.2651660.20622702286893
2.5105-2.76250.23531630.21522682284592
2.7625-3.16080.28071460.22182669281591
3.1608-3.97680.24871220.21392602272488
3.9768-19.60320.25191250.22862582270785

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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