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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qiz | ||||||
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タイトル | CI-2, conformation 2 | ||||||
要素 | Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A | ||||||
キーワード | PLANT PROTEIN / CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2 / hydrolase inhibitor | ||||||
機能・相同性 | Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I superfamily / Potato inhibitor I family / Potato inhibitor I family signature. / serine-type endopeptidase inhibitor activity / response to wounding / Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Hordeum vulgare (オオムギ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å | ||||||
データ登録者 | Romero, A. / Ruiz, F.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Engineering protein assemblies with allosteric control via monomer fold-switching. 著者: Luis A Campos / Rajendra Sharma / Sara Alvira / Federico M Ruiz / Beatriz Ibarra-Molero / Mourad Sadqi / Carlos Alfonso / Germán Rivas / Jose M Sanchez-Ruiz / Antonio Romero Garrido / José ...著者: Luis A Campos / Rajendra Sharma / Sara Alvira / Federico M Ruiz / Beatriz Ibarra-Molero / Mourad Sadqi / Carlos Alfonso / Germán Rivas / Jose M Sanchez-Ruiz / Antonio Romero Garrido / José M Valpuesta / Victor Muñoz / 要旨: The macromolecular machines of life use allosteric control to self-assemble, dissociate and change shape in response to signals. Despite enormous interest, the design of nanoscale allosteric ...The macromolecular machines of life use allosteric control to self-assemble, dissociate and change shape in response to signals. Despite enormous interest, the design of nanoscale allosteric assemblies has proven tremendously challenging. Here we present a proof of concept of allosteric assembly in which an engineered fold switch on the protein monomer triggers or blocks assembly. Our design is based on the hyper-stable, naturally monomeric protein CI2, a paradigm of simple two-state folding, and the toroidal arrangement with 6-fold symmetry that it only adopts in crystalline form. We engineer CI2 to enable a switch between the native and an alternate, latent fold that self-assembles onto hexagonal toroidal particles by exposing a favorable inter-monomer interface. The assembly is controlled on demand via the competing effects of temperature and a designed short peptide. These findings unveil a remarkable potential for structural metamorphosis in proteins and demonstrate key principles for engineering protein-based nanomachinery. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6qiz.cif.gz | 42.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6qiz.ent.gz | 28.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6qiz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qi/6qiz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qi/6qiz | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 12||||||||
単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7296.570 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 21-84 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01053 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 25% PEG 3350, 100 MM TRIS-HCL PH 8.5 AND 200 MM LITHIUM SULPHATE, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K PH範囲: 8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9792 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.65→39.58 Å / Num. obs: 9305 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 21.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 15.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 8.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2CI2 解像度: 1.65→39.58 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.32
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.65→39.58 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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