[日本語] English
- PDB-6qhg: Structure of the cap-binding domain of Rift Valley Fever virus L ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qhg
タイトルStructure of the cap-binding domain of Rift Valley Fever virus L protein
要素Polymerase
キーワードVIRAL PROTEIN / Bunyavirus / viral polymerase / cap-binding / viral transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside binding / host cell endoplasmic reticulum / virion component / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity ...nucleoside binding / host cell endoplasmic reticulum / virion component / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase, phlebovirus / RNA-directed RNA polymerase L, PA-C-like domain / RNA-directed RNA polymerase L, PA-C-like domain / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
7N-METHYL-8-HYDROGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種Rift valley fever virus (リフトバレー熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.483 Å
データ登録者Gogrefe, N. / Reindl, S. / Gunther, S. / Rosenthal, M.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号
German Research FoundationRE 3712/1-1 ドイツ
ドイツ
引用ジャーナル: Plos Pathog. / : 2019
タイトル: Structure of a functional cap-binding domain in Rift Valley fever virus L protein.
著者: Gogrefe, N. / Reindl, S. / Gunther, S. / Rosenthal, M.
履歴
登録2019年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Polymerase
B: Polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6757
ポリマ-27,3182
非ポリマー1,3585
7,224401
1
A: Polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2903
ポリマ-13,6591
非ポリマー6312
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3854
ポリマ-13,6591
非ポリマー7263
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.580, 53.681, 135.987
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Polymerase


分子量: 13658.834 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rift valley fever virus (リフトバレー熱ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F4ZDJ0
#2: 化合物 ChemComp-MGT / 7N-METHYL-8-HYDROGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 7,8-ジヒドロ-7-メチルグアノシン5′-三りん酸


分子量: 539.223 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C11H20N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 24% PEG 2000 MME, 200 mM Trimethylamine N-oxide, 2 mM TCEP, 5 mM dithiothreitol, 2 mM m7GTP and 100 mM Tris, pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.483→67.99 Å / Num. obs: 39006 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.483→1.536 Å / Rmerge(I) obs: 0.403 / Rpim(I) all: 0.168 / Rrim(I) all: 0.437

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.483→42.133 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 16.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1935 1888 4.85 %
Rwork0.1519 --
obs0.1539 38899 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.483→42.133 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1885 0 83 401 2369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062049
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9042792
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.068752
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081271
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005353
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.483-1.52310.21791250.15142780X-RAY DIFFRACTION98
1.5231-1.56790.19921350.14162799X-RAY DIFFRACTION98
1.5679-1.61850.19781440.1372769X-RAY DIFFRACTION98
1.6185-1.67640.19261330.14162820X-RAY DIFFRACTION98
1.6764-1.74350.18121330.14322801X-RAY DIFFRACTION99
1.7435-1.82280.20911500.1422787X-RAY DIFFRACTION99
1.8228-1.91890.17321530.13762812X-RAY DIFFRACTION99
1.9189-2.03920.15971420.14742800X-RAY DIFFRACTION98
2.0392-2.19660.22191420.14932875X-RAY DIFFRACTION100
2.1966-2.41760.2131610.15062879X-RAY DIFFRACTION100
2.4176-2.76740.21251580.1662850X-RAY DIFFRACTION99
2.7674-3.48640.16971520.15872963X-RAY DIFFRACTION100
3.4864-42.14960.19041600.16763076X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る