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- PDB-6qc0: PCNA complex with Cdt2 C-terminal PIP-box peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qc0
タイトルPCNA complex with Cdt2 C-terminal PIP-box peptide
要素
  • Denticleless protein homolog
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION / complex / PIP
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / response to L-glutamate / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / response to dexamethasone / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / protein monoubiquitination / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / response to cadmium ion / translesion synthesis / mismatch repair / estrous cycle / response to UV / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / epithelial cell differentiation / liver regeneration / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Termination of translesion DNA synthesis / positive regulation of DNA replication / replication fork / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / nuclear estrogen receptor binding / Translesion Synthesis by POLH / male germ cell nucleus / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to xenobiotic stimulus / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / Neddylation / chromosome / heart development / chromatin organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / nuclear membrane / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / DNA replication / regulation of cell cycle / nuclear body / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal ...: / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Denticleless protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Perrakis, A.P. / von Castelmur, E.
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / : 2018
タイトル: Direct binding of Cdt2 to PCNA is important for targeting the CRL4Cdt2E3 ligase activity to Cdt1.
著者: Hayashi, A. / Giakoumakis, N.N. / Heidebrecht, T. / Ishii, T. / Panagopoulos, A. / Caillat, C. / Takahara, M. / Hibbert, R.G. / Suenaga, N. / Stadnik-Spiewak, M. / Takahashi, T. / Shiomi, Y. ...著者: Hayashi, A. / Giakoumakis, N.N. / Heidebrecht, T. / Ishii, T. / Panagopoulos, A. / Caillat, C. / Takahara, M. / Hibbert, R.G. / Suenaga, N. / Stadnik-Spiewak, M. / Takahashi, T. / Shiomi, Y. / Taraviras, S. / von Castelmur, E. / Lygerou, Z. / Perrakis, A. / Nishitani, H.
履歴
登録2018年12月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
E: Proliferating cell nuclear antigen
B: Denticleless protein homolog
D: Denticleless protein homolog
F: Denticleless protein homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,0976
ポリマ-92,0976
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8360 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area34550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.369, 151.369, 91.489
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13C
23E
14B
24D
15B
25F
16D
26F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETILEILEAA1 - 2553 - 257
21METMETILEILECB1 - 2553 - 257
12METMETILEILEAA1 - 2553 - 257
22METMETILEILEEC1 - 2553 - 257
13METMETILEILECB1 - 2553 - 257
23METMETILEILEEC1 - 2553 - 257
14SERSERARGARGBD705 - 7152 - 12
24SERSERARGARGDE705 - 7152 - 12
15SERSERARGARGBD705 - 7152 - 12
25SERSERARGARGFF705 - 7152 - 12
16SERSERARGARGDE705 - 7152 - 12
26SERSERARGARGFF705 - 7152 - 12

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28949.912 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド Denticleless protein homolog / DDB1- and CUL4-associated factor 2 / Lethal(2) denticleless protein homolog / Retinoic acid- ...DDB1- and CUL4-associated factor 2 / Lethal(2) denticleless protein homolog / Retinoic acid-regulated nuclear matrix-associated protein


分子量: 1749.090 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NZJ0

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 10% (w/v) PEG 6000 100 mM MES/HCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→45.7 Å / Num. obs: 14850 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 8 % / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3.5→3.83 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→43.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / SU B: 82.844 / SU ML: 0.513 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.598 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25164 748 5 %RANDOM
Rwork0.1956 ---
obs0.19836 14082 97.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 68.691 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å2-0.42 Å20 Å2
2---0.83 Å20 Å2
3---2.71 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.5→43.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6173 0 0 0 6173
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0136256
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0175923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8061.6328438
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2721.57713782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.3575790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.69723.716296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.156151170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.3551530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2330.2842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026894
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021192
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0694.0813181
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0694.0813180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6156.1183964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.6156.1183965
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7624.2783075
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7624.2783076
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.1816.3314475
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.02946.6756492
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.02846.6756493
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A69830.14
12C69830.14
21A69480.14
22E69480.14
31C70780.13
32E70780.13
41B2430.15
42D2430.15
51B2710.17
52F2710.17
61D2440.19
62F2440.19
LS精密化 シェル解像度: 3.497→3.587 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 30 -
Rwork0.325 659 -
obs--62.35 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 41.292 Å / Origin y: 15.988 Å / Origin z: -4.624 Å
111213212223313233
T0.0477 Å2-0.0328 Å20.008 Å2-0.0369 Å2-0.0584 Å2--0.4358 Å2
L1.6129 °2-0.4666 °2-0.1369 °2-0.8321 °2-0.2674 °2--1.4987 °2
S0.0748 Å °-0.1151 Å °-0.0966 Å °-0.0888 Å °0.0457 Å °0.0656 Å °-0.1413 Å °0.0757 Å °-0.1204 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 999
2X-RAY DIFFRACTION1C0 - 999
3X-RAY DIFFRACTION1E0 - 999
4X-RAY DIFFRACTION1B0 - 999
5X-RAY DIFFRACTION1D0 - 999
6X-RAY DIFFRACTION1F0 - 999

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万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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