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- PDB-6px0: Crystal structure of the TPR domain of human aryl hydrocarbon rec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6px0
タイトルCrystal structure of the TPR domain of human aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 (AIPL1)
要素Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1
キーワードISOMERASE / AIPL1 TPR
機能・相同性
機能・相同性情報


farnesylated protein binding / regulation of opsin-mediated signaling pathway / protein farnesylation / phototransduction, visible light / retina homeostasis / visual perception / photoreceptor inner segment / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / unfolded protein binding / nuclear speck ...farnesylated protein binding / regulation of opsin-mediated signaling pathway / protein farnesylation / phototransduction, visible light / retina homeostasis / visual perception / photoreceptor inner segment / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / unfolded protein binding / nuclear speck / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
AIP/AIPL1 / Tetratricopeptide repeat domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Yadav, R.P. / Artemyev, N.O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)EY 10843 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2019
タイトル: Interaction of the tetratricopeptide repeat domain of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 with the regulatory Pγ subunit of phosphodiesterase 6.
著者: Ravi P Yadav / Kimberly Boyd / Liping Yu / Nikolai O Artemyev /
要旨: Phosphodiesterase-6 (PDE6) is key to both phototransduction and health of rods and cones. Proper folding of PDE6 relies on the chaperone activity of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like ...Phosphodiesterase-6 (PDE6) is key to both phototransduction and health of rods and cones. Proper folding of PDE6 relies on the chaperone activity of aryl hydrocarbon receptor-interacting protein-like 1 (AIPL1), and mutations in both PDE6 and AIPL1 can cause a severe form of blindness. Although AIPL1 and PDE6 are known to interact via the FK506-binding protein domain of AIPL1, the contribution of the tetratricopeptide repeat (TPR) domain of AIPL1 to its chaperone function is poorly understood. Here, we demonstrate that AIPL1-TPR interacts specifically with the regulatory Pγ subunit of PDE6. Use of NMR chemical shift perturbation (CSP) mapping technique revealed the interface between the C-terminal portion of Pγ and AIPL1-TPR. Our solution of the crystal structure of the AIPL1-TPR domain provided additional information, which together with the CSP data enabled us to generate a model of this interface. Biochemical analysis of chimeric AIPL1-AIP proteins supported this model and also revealed a correlation between the affinity of AIPL1-TPR for Pγ and the ability of Pγ to potentiate the chaperone activity of AIPL1. Based on these results, we present a model of the larger AIPL1-PDE6 complex. This supports the importance of simultaneous interactions of AIPL1-FK506-binding protein with the prenyl moieties of PDE6 and AIPL1-TPR with the Pγ subunit during the folding and/or assembly of PDE6. This study sheds new light on the versatility of TPR domains in protein folding by describing a novel TPR-protein binding partner, Pγ, and revealing that this subunit imparts AIPL1 selectivity for its client.
履歴
登録2019年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2129
ポリマ－18,4631
非ポリマー7498
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.750, 44.170, 52.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.956, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Aryl-hydrocarbon-interacting protein-like 1


分子量: 18463.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIPL1, AIPL2 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZN9

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非ポリマー , 5種, 183分子

#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris, 5-15 % PEG 8000 pH-7.5-8.5 / PH範囲: 7.5-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2019年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→44.17 Å / Num. obs: 24471 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 19.23 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.045 / Net I/σ(I): 25.6
反射 シェル解像度: 1.55→1.58 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.689 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 24471 / CC1/2: 0.86 / Rpim(I) all: 0.413 / Rrim(I) all: 0.045 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4AIF

4aif


解像度: 1.55→33.24 Å / SU ML: 0.1522 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.6654
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2201 1176 4.81 %
Rwork0.1882 --
obs0.1897 24436 98.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 28.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→33.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1129 0 47 175 1351
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00821189
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9971578
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0562167
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0065196
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.4165728
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.620.27681310.22982949X-RAY DIFFRACTION99.81
1.62-1.710.26121690.20982925X-RAY DIFFRACTION99.74
1.71-1.810.22861430.19092927X-RAY DIFFRACTION99.77
1.81-1.950.30791510.28352816X-RAY DIFFRACTION96.33
1.95-2.150.22991310.19212937X-RAY DIFFRACTION99.55
2.15-2.460.25731430.20752861X-RAY DIFFRACTION96.65
2.46-3.10.20231440.18362924X-RAY DIFFRACTION98.65
3.1-33.240.18261640.15732921X-RAY DIFFRACTION96.86
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.0109766438 Å / Origin y: 6.68412907752 Å / Origin z: -23.0431431254 Å
111213212223313233
T0.124707264936 Å20.0217646329142 Å20.0010170598477 Å2-0.0985865755795 Å2-0.0107495408435 Å2--0.153344755844 Å2
L1.13112078157 °20.286501391701 °2-0.000311746816224 °2-2.23684597076 °2-1.07549345211 °2--2.01739643066 °2
S-0.0143740694003 Å °-0.011352923903 Å °0.0199214682874 Å °0.0932308654159 Å °-0.0371241317288 Å °-0.0593049638891 Å °-0.0593064163112 Å °0.0103084257899 Å °0.0478582140775 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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