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- PDB-6prq: Structural Basis for Client Recognition and Activity of Hsp40 Cha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6prq
タイトルStructural Basis for Client Recognition and Activity of Hsp40 Chaperones
要素Alkaline phosphatase,Chaperone protein DnaJ 2 fusion
キーワードCHAPERONE / HYDROLASE / Client Recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein dephosphorylation / unfolded protein binding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein refolding ...oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein dephosphorylation / unfolded protein binding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein refolding / DNA replication / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site ...HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Alkaline phosphatase / Chaperone protein DnaJ 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Jiang, Y. / Rossi, P. / Kalodimos, C.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM122462-04 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Structural basis for client recognition and activity of Hsp40 chaperones.
著者: Jiang, Y. / Rossi, P. / Kalodimos, C.G.
履歴
登録2019年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alkaline phosphatase,Chaperone protein DnaJ 2 fusion


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6251
ポリマ－16,6251
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, NMR titrations
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Alkaline phosphatase,Chaperone protein DnaJ 2 fusion / APase


分子量: 16625.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
株: K12, HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: phoA, b0383, JW0374, dnaJ2, TTHA1489 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00634, UniProt: Q56237, alkaline phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic12D 1H-13C HMQC
142isotropic13D HN(CA)CB
1141isotropic13D 1H-15N NOESY
1131isotropic13D CCH-SFNOESY
1121isotropic13D NCH-SFNOESY
1111isotropic13D CNH-SFNOESY
1101isotropic13D HCH-SFNOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution11 mM [ILVMAT-sel-1H-13C_methyls; U-15N; U-2H] C-CBD1-CBD2, 75 mM potassium chloride, 20 mM potassium phosphate, 0.04 % sodium azide, 90% H2O/10% D2Ohighly deuterated with all methyls U-1H-13C for 3D NOESYsU-2H_15N_ILVMAT_sel_1H-13Cmethyl90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] C-CBD1-CBD2, 75 mM potassium chloride, 20 mM potassium phosphate, 0.04 % sodium azide, 90% H2O/10% D2Odouble labeled for backbone15N_13C_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMC-CBD1-CBD2[ILVMAT-sel-1H-13C_methyls; U-15N; U-2H]1
75 mMpotassium chloridenatural abundance1
20 mMpotassium phosphatenatural abundance1
0.04 %sodium azidenatural abundance1
1 mMC-CBD1-CBD2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
75 mMpotassium chloridenatural abundance2
20 mMpotassium phosphatenatural abundance2
0.04 %sodium azidenatural abundance2
試料状態イオン強度: 100 mM / Label: conditions_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE NEO / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE NEO / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
TopSpin4Bruker Biospincollection
PSVSBhattacharya and Montelionegeometry optimization
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: restrained MD in H2O
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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