[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6pqi: Crystal Structure of Class D Beta-lactamase OXA-48 with Cefotaxime -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6pqi | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Class D Beta-lactamase OXA-48 with Cefotaxime | ||||||
Components | Class D Carbapenemase OXA-48 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Carbapenemase / Carbapenem / substrate / Hydrolyzed product | ||||||
Function / homology | Function and homology information penicillin binding / antibiotic catabolic process / cell wall organization / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Klebsiella pneumoniae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Akhtar, A. / Chen, Y. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Acs Infect Dis. / Year: 2020 Title: Structural Basis for Substrate Specificity and Carbapenemase Activity of OXA-48 Class D beta-Lactamase. Authors: Akhtar, A. / Pemberton, O.A. / Chen, Y. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6pqi.cif.gz | 221.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6pqi.ent.gz | 176 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6pqi.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pq/6pqi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pq/6pqi | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 6pk0C 6psgC 6pt1C 6pt5C 6ptuC 3hbrS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 30826.881 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Klebsiella pneumoniae (bacteria) / Gene: blaOXA / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: A0A482LRD5, UniProt: Q6XEC0*PLUS, beta-lactamase #2: Chemical | ChemComp-CEF / #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.12 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 Details: 0.2 M Ammonium Acetate, 0.1 M Sodium Acetate pH 4.6, 30%(w/v) PEG-4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 29, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.04→50 Å / Num. obs: 73475 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 1.013 / Net I/σ(I): 7.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3HBR Resolution: 2.05→41.643 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 29.53
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 107.94 Å2 / Biso mean: 43.9058 Å2 / Biso min: 23.23 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.05→41.643 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
|