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万見
- PDB-6ppo: Rhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ppo
タイトルRhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3
要素
  • (Capsid protein ...) x 4
  • Cadherin-related family member 3
キーワードVIRUS/CELL ADHESION / receptor / cadherin / VIRUS-CELL ADHESION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion mediated by cadherin / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / catenin complex / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / synaptic cleft / axon terminus / picornain 2A ...cell-cell adhesion mediated by cadherin / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / catenin complex / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / synaptic cleft / axon terminus / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / synaptic transmission, glutamatergic / host cell cytoplasmic vesicle membrane / adherens junction / cell morphogenesis / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / virus receptor activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / DNA replication / RNA helicase activity / cadherin binding / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / calcium ion binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like ...Cadherin / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Cadherin-related family member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rhinovirus C (ライノウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sun, Y. / Watters, K. / Klose, T. / Palmenberg, A.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of rhinovirus C15a bound to its cadherin-related protein 3 receptor.
著者: Yingyuan Sun / Kelly Watters / Marchel G Hill / Qianglin Fang / Yue Liu / Richard J Kuhn / Thomas Klose / Michael G Rossmann / Ann C Palmenberg /
要旨: Infection by (RV-C), a species of Picornaviridae , is strongly associated with childhood asthma exacerbations. Cellular binding and entry by all RV-C, which trigger these episodes, is mediated by ...Infection by (RV-C), a species of Picornaviridae , is strongly associated with childhood asthma exacerbations. Cellular binding and entry by all RV-C, which trigger these episodes, is mediated by the first extracellular domain (EC1) of cadherin-related protein 3 (CDHR3), a surface cadherin-like protein expressed primarily on the apical surfaces of ciliated airway epithelial cells. Although recombinant EC1 is a potent inhibitor of viral infection, there is no molecular description of this protein or its binding site on RV-C. Here we present cryo-electron microscopy (EM) data resolving the EC1 and EC1+2 domains of human CDHR3 complexed with viral isolate C15a. Structure-suggested residues contributing to required interfaces on both EC1 and C15a were probed and identified by mutagenesis studies with four different RV-C genotypes. In contrast to most other rhinoviruses, which bind intercellular adhesion molecule 1 receptors via a capsid protein VP1-specific fivefold canyon feature, the CDHR3 EC1 contacts C15a, and presumably all RV-Cs, in a unique cohesive footprint near the threefold vertex, encompassing residues primarily from viral protein VP3, but also from VP1 and VP2. The EC1+2 footprint on C15a is similar to that of EC1 alone but shows that steric hindrance imposed by EC2 would likely prevent multiprotein binding by the native receptor at any singular threefold vertex. Definition of the molecular interface between the RV-Cs and their receptors provides new avenues that can be explored for potential antiviral therapies.
履歴
登録2019年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20443
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20443
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: Capsid protein VP2
D: Capsid protein VP4
U: Cadherin-related family member 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,6708
ポリマ－108,5505
非ポリマー1203
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: Capsid protein VP2
D: Capsid protein VP4
U: Cadherin-related family member 3
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,520,228480
ポリマ－6,513,014300
非ポリマー7,214180
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: Capsid protein VP2
D: Capsid protein VP4
U: Cadherin-related family member 3
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 543 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)543,35240
ポリマ－542,75125
非ポリマー60115
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP3
C: Capsid protein VP2
D: Capsid protein VP4
U: Cadherin-related family member 3
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 652 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)652,02348
ポリマ－651,30130
非ポリマー72118
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

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Capsid protein ... , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Capsid protein VP1


分子量: 31802.623 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 568-846 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rhinovirus C (ライノウイルス)
参照: UniProt: E5D8F2, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質 Capsid protein VP3


分子量: 25965.037 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 333-567 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rhinovirus C (ライノウイルス)
参照: UniProt: E5D8F2, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#3: タンパク質 Capsid protein VP2


分子量: 29090.658 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 68-332 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rhinovirus C (ライノウイルス)
参照: UniProt: E5D8F2, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#4: タンパク質 Capsid protein VP4


分子量: 7174.758 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-67 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rhinovirus C (ライノウイルス)
参照: UniProt: E5D8F2, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 4分子 U

#5: タンパク質 Cadherin-related family member 3 / Cadherin-like protein 28


分子量: 14517.157 Da / 分子数: 1
断片: Extracellular cadherin-like domain 1 (UNP residues 20-130)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDHR3, CDH28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZTQ4
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of rhinovirus C15 with domain I from human CDHR3COMPLEX#1-#50MULTIPLE SOURCES
2Rhinovirus CVIRUS#1-#41NATURAL
3domain I from human CDHR3COMPLEX#51RECOMBINANT
分子量値: 6 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Rhinovirus C (ライノウイルス)463676
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in.
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: NITROGEN / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: 3s blotting time. Instrument placed in BSL2 hood.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 32 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1500
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 0.865 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 60 / 利用したフレーム数/画像: 1-60

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9JALIGN初期オイラー角割当
10JALIGN最終オイラー角割当
11RELION1.4分類
12J3DR３次元再構成
13Cootモデル精密化
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 22000
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14978 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 100 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5K0U

5k0u


PDB chain-ID: A / Accession code: 5K0U / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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