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- PDB-6pn1: Structure of rat neuronal nitric oxide synthase heme domain in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pn1
タイトルStructure of rat neuronal nitric oxide synthase heme domain in complex with 7-(3-(Aminomethyl)-4-propoxyphenyl)-4-methylquinolin-2-amine
要素Nitric oxide synthase, brain
キーワードoxidoreductase/oxidoreductase inhibitor / nitric oxide synthase inhibitor complex heme enzyme / OXIDOREDUCTASE / oxidoreductase-oxidoreductase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / negative regulation of hepatic stellate cell contraction / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide / synaptic signaling by nitric oxide / negative regulation of iron ion transmembrane transport / ROS and RNS production in phagocytes / azurophil granule / negative regulation of vasoconstriction / positive regulation of sodium ion transmembrane transport ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / negative regulation of hepatic stellate cell contraction / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide / synaptic signaling by nitric oxide / negative regulation of iron ion transmembrane transport / ROS and RNS production in phagocytes / azurophil granule / negative regulation of vasoconstriction / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / response to nitric oxide / nitric oxide metabolic process / postsynaptic specialization, intracellular component / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Ion homeostasis / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / cadmium ion binding / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of potassium ion transport / negative regulation of calcium ion transport / calyx of Held / behavioral response to cocaine / negative regulation of serotonin uptake / regulation of neurogenesis / nitric-oxide synthase (NADPH) / sodium channel regulator activity / response to vitamin E / regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density, intracellular component / negative regulation of insulin secretion / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase activity / multicellular organismal response to stress / xenobiotic catabolic process / arginine catabolic process / NADPH binding / striated muscle contraction / regulation of sodium ion transport / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / sarcoplasmic reticulum membrane / T-tubule / cellular response to epinephrine stimulus / : / nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of blood pressure / photoreceptor inner segment / response to nutrient levels / response to hormone / sarcoplasmic reticulum / secretory granule / response to activity / positive regulation of long-term synaptic potentiation / establishment of localization in cell / cell periphery / female pregnancy / phosphoprotein binding / response to lead ion / response to nicotine / potassium ion transport / establishment of protein localization / response to organic cyclic compound / sarcolemma / cellular response to growth factor stimulus / response to peptide hormone / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / response to estrogen / vasodilation / calcium-dependent protein binding / calcium ion transport / FMN binding / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / ATPase binding / response to heat / scaffold protein binding / nuclear membrane / response to ethanol / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / response to hypoxia / calmodulin binding / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / heme binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / PDZ domain / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-OSG / Nitric oxide synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.196 Å
データ登録者Li, H. / Poulos, T.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)GM57353 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: First Contact: 7-Phenyl-2-Aminoquinolines, Potent and Selective Neuronal Nitric Oxide Synthase Inhibitors That Target an Isoform-Specific Aspartate.
著者: Cinelli, M.A. / Reidl, C.T. / Li, H. / Chreifi, G. / Poulos, T.L. / Silverman, R.B.
履歴
登録2019年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, brain
B: Nitric oxide synthase, brain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,16711
ポリマ－97,6252
非ポリマー2,5429
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9840 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area33200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.665, 112.239, 163.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nitric oxide synthase, brain / BNOS / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase NOS1


分子量: 48812.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nos1, Bnos / 器官: brain / プラスミド: pCWori / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29476, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 6種, 209分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / 6R-テトラヒドロビオプテリン


分子量: 241.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#4: 化合物 ChemComp-OSG / 7-[3-(aminomethyl)-4-propoxyphenyl]-4-methylquinolin-2-amine


分子量: 321.416 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 % / 解説: bricks
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 20-24% PEG3350, 0.1M MES 0.14-0.20M AMMONIUM ACETATE, 10% ETHYLENE GLYCOL, 30uM SDS, 5 mM GSH

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.196→82 Å / Num. obs: 49398 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.273 / Rsym value: 0.273 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 3.017 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 4115 / CC1/2: 0.35 / Rpim(I) all: 1.101 / Rsym value: 3.017 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1-2575_1496: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1OM4

1om4


解像度: 2.196→81.98 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 34.71
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2588 4722 5.06 %random
Rwork0.2072 ---
obs0.2099 49191 99.08 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.196→81.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6659 0 177 200 7036
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087082
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9879640
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0964128
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05995
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061216
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1956-2.22060.45731500.34792688X-RAY DIFFRACTION90
2.2206-2.24670.41051600.33573048X-RAY DIFFRACTION99
2.2467-2.27410.43571860.34512846X-RAY DIFFRACTION99
2.2741-2.30290.41351840.32792941X-RAY DIFFRACTION100
2.3029-2.33320.36811800.31643004X-RAY DIFFRACTION99
2.3332-2.36510.39771320.31572899X-RAY DIFFRACTION100
2.3651-2.39890.37661440.312975X-RAY DIFFRACTION99
2.3989-2.43480.35121550.30672976X-RAY DIFFRACTION100
2.4348-2.47280.40031570.30193021X-RAY DIFFRACTION100
2.4728-2.51330.42491370.29932974X-RAY DIFFRACTION100
2.5133-2.55670.34331470.2912946X-RAY DIFFRACTION100
2.5567-2.60320.30011750.28792969X-RAY DIFFRACTION99
2.6032-2.65320.36041310.29552952X-RAY DIFFRACTION99
2.6532-2.70740.42161640.30092975X-RAY DIFFRACTION99
2.7074-2.76630.29231320.29212968X-RAY DIFFRACTION99
2.7663-2.83060.31191540.2622978X-RAY DIFFRACTION100
2.8306-2.90140.35971600.25422944X-RAY DIFFRACTION99
2.9014-2.97990.28551510.2522969X-RAY DIFFRACTION100
2.9799-3.06760.28711870.24762942X-RAY DIFFRACTION100
3.0676-3.16660.27081600.24772958X-RAY DIFFRACTION100
3.1666-3.27980.31481310.22532981X-RAY DIFFRACTION99
3.2798-3.41110.22391710.20582990X-RAY DIFFRACTION100
3.4111-3.56630.24611360.18142941X-RAY DIFFRACTION99
3.5663-3.75440.2321700.17542978X-RAY DIFFRACTION99
3.7544-3.98960.22681450.16482974X-RAY DIFFRACTION99
3.9896-4.29760.21961700.14362949X-RAY DIFFRACTION99
4.2976-4.730.16541700.1352920X-RAY DIFFRACTION99
4.73-5.41440.19611880.13322927X-RAY DIFFRACTION99
5.4144-6.8210.19391700.15452915X-RAY DIFFRACTION99
6.821-82.04020.16551250.15652966X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1907-0.2386-0.22581.5044-0.04077.6157-0.02090.1066-0.00070.0097-0.1560.0781-0.1346-0.32260.09940.2913-0.0060.00650.2989-0.01560.31811.32544.729522.6584
21.3308-0.2783-0.0951.26490.35614.0325-0.0026-0.01220.0657-0.1041-0.0832-0.02590.06050.18620.05740.2206-0.00320.04850.26120.03740.293512.35984.905159.9239
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 299:716)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 299:718)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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