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- PDB-5unu: Structure of rat neuronal nitric oxide synthase heme domain in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5unu
タイトルStructure of rat neuronal nitric oxide synthase heme domain in complex with 3-[(2-amino-4-methylquinolin-7-yl)methoxy]-5-((methylamino)methyl)benzonitrile
要素Nitric oxide synthase, brain
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / nitric / oxide / synthase / inhibitor / complex / heme / enzyme / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hepatic stellate cell contraction / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to vitamin B3 / postsynaptic specialization, intracellular component / ROS and RNS production in phagocytes / azurophil granule / synaptic signaling by nitric oxide / Ion homeostasis ...negative regulation of hepatic stellate cell contraction / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to vitamin B3 / postsynaptic specialization, intracellular component / ROS and RNS production in phagocytes / azurophil granule / synaptic signaling by nitric oxide / Ion homeostasis / negative regulation of vasoconstriction / response to nitric oxide / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to vitamin E / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / cadmium ion binding / negative regulation of calcium ion transport / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of potassium ion transport / regulation of postsynaptic membrane potential / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase (NADPH) / sodium channel regulator activity / negative regulation of serotonin uptake / regulation of neurogenesis / nitric-oxide synthase activity / multicellular organismal response to stress / xenobiotic catabolic process / postsynaptic density, intracellular component / L-arginine catabolic process / NADPH binding / striated muscle contraction / behavioral response to cocaine / regulation of sodium ion transport / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of blood pressure / response to hormone / nitric oxide metabolic process / cellular response to epinephrine stimulus / photoreceptor inner segment / nitric oxide biosynthetic process / T-tubule / sarcoplasmic reticulum membrane / calyx of Held / secretory granule / sarcoplasmic reticulum / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to activity / cell periphery / response to nicotine / phosphoprotein binding / response to nutrient levels / establishment of localization in cell / establishment of protein localization / negative regulation of insulin secretion / female pregnancy / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / response to peptide hormone / caveola / potassium ion transport / cellular response to growth factor stimulus / response to lead ion / response to estrogen / vasodilation / Z disc / calcium-dependent protein binding / calcium ion transport / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / positive regulation of neuron apoptotic process / ATPase binding / response to heat / scaffold protein binding / response to ethanol / response to lipopolysaccharide / nuclear membrane / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / calmodulin binding / cytoskeleton / response to hypoxia / postsynaptic density / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / heme binding / dendrite / synapse / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / PDZ domain / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8EY / ACETATE ION / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Li, H. / Poulos, T.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM57353 米国
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Nitrile in the Hole: Discovery of a Small Auxiliary Pocket in Neuronal Nitric Oxide Synthase Leading to the Development of Potent and Selective 2-Aminoquinoline Inhibitors.
著者: Cinelli, M.A. / Li, H. / Chreifi, G. / Poulos, T.L. / Silverman, R.B.
履歴
登録2017年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, brain
B: Nitric oxide synthase, brain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,18911
ポリマ－97,6252
非ポリマー2,5649
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9760 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area33110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.880, 111.540, 164.299
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nitric oxide synthase, brain / BNOS / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase NOS1


分子量: 48812.527 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 297-718 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nos1, Bnos / 器官: brain / プラスミド: pCWori / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P29476, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 6種, 262分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / 6R-テトラヒドロビオプテリン


分子量: 241.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-8EY / 3-[(2-amino-4-methylquinolin-7-yl)methoxy]-5-[(methylamino)methyl]benzonitrile


分子量: 332.399 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20N4O
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 % / 解説: brick
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 20-24% PEG3350, 0.1 M MES, 0.14-0.20 M ammonium acetate, 10% ethylene glycol, 30 uM SDS, 5 mM GSH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 65427 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rsym value: 0.144 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2→2.08 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 2.241 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique all: 4532 / CC1/2: 0.453 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLM7.1.3データ削減
Aimless0.5.8データスケーリング
REFMAC5.8.0049位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1OM4

1om4


解像度: 2.05→49.472 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2483 3007 4.96 %random
Rwork0.1977 ---
obs0.2002 60663 99.79 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→49.472 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6659 0 179 253 7091
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087070
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1429621
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.542567
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04993
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.08360.43751540.40952718X-RAY DIFFRACTION100
2.0836-2.11960.41651230.37242669X-RAY DIFFRACTION100
2.1196-2.15810.44611310.35852763X-RAY DIFFRACTION100
2.1581-2.19960.35641160.33072677X-RAY DIFFRACTION100
2.1996-2.24450.3891470.31692721X-RAY DIFFRACTION99
2.2445-2.29330.33711740.29692651X-RAY DIFFRACTION100
2.2933-2.34670.3751470.28642704X-RAY DIFFRACTION100
2.3467-2.40530.33391350.26832714X-RAY DIFFRACTION100
2.4053-2.47040.36881390.26732762X-RAY DIFFRACTION100
2.4704-2.54310.31081300.24532711X-RAY DIFFRACTION100
2.5431-2.62510.3091510.23162721X-RAY DIFFRACTION100
2.6251-2.7190.27031310.23052747X-RAY DIFFRACTION100
2.719-2.82780.29641380.22382719X-RAY DIFFRACTION100
2.8278-2.95650.31121360.21992732X-RAY DIFFRACTION100
2.9565-3.11230.27241650.22112758X-RAY DIFFRACTION100
3.1123-3.30730.22831340.19512770X-RAY DIFFRACTION100
3.3073-3.56260.20711390.17532738X-RAY DIFFRACTION100
3.5626-3.9210.23321570.16132784X-RAY DIFFRACTION100
3.921-4.4880.18961430.13752807X-RAY DIFFRACTION100
4.488-5.65320.18121660.1342819X-RAY DIFFRACTION100
5.6532-49.48650.17971510.15462971X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9901-0.2047-0.21071.14650.10417.0575-0.01540.1252-0.00990.009-0.11490.07840.1672-0.37830.06330.3743-0.00670.00790.2743-0.01060.294311.31934.692822.6469
21.0403-0.2713-0.17861.09360.22613.54740.0003-0.02510.0178-0.1735-0.0841-0.02250.28890.10950.05850.27020.00910.04230.2380.01890.260112.49364.876459.9795
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 299:716)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 299:718)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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