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- PDB-6pj6: High resolution cryo-EM structure of E.coli 50S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pj6
タイトルHigh resolution cryo-EM structure of E.coli 50S
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 29
  • 23S rRNA
  • 5S rRNA
キーワードRIBOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome ...ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast ...Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L35 / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L28/L24 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L30, bacterial-type / Ribosomal protein L16 / L28p-like / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L19 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L30, conserved site / Ribosomal protein L30 signature. / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5 signature. / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / Ribosomal protein L15, conserved site / Ribosomal protein L15 signature. / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5, C-terminal / ribosomal L5P family C-terminus / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / 50S ribosomal protein L27 / 50S ribosomal protein L6 / : / : ...: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / 50S ribosomal protein L27 / 50S ribosomal protein L6 / : / : / Large ribosomal subunit protein bL36 / Large ribosomal subunit protein uL2 / 50S ribosomal protein L33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / 50S ribosomal protein L16 / Large ribosomal subunit protein bL25 / 50S ribosomal protein L14 / 50S ribosomal protein L4 / 50S ribosomal protein L22 / 50S ribosomal protein L18 / 50S ribosomal protein L21 / 50S ribosomal protein L13 / 50S ribosomal protein L9 / Large ribosomal subunit protein uL29 / 50S ribosomal protein L5 / 50S ribosomal protein L23 / 50S ribosomal protein L19 / 50S ribosomal protein L30 / 50S ribosomal protein L35 / Large ribosomal subunit protein uL3 / 50S ribosomal protein L28 / 50S ribosomal protein L24 / Large ribosomal subunit protein bL32 / 50S ribosomal protein L20
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Stojkovic, V. / Myasnikov, A. / Frost, A. / Fujimori, D.G.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI137270 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)1R01GM127673-01 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)5P50GM082545-12 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / : 2020
タイトル: Assessment of the nucleotide modifications in the high-resolution cryo-electron microscopy structure of the Escherichia coli 50S subunit.
著者: Vanja Stojković / Alexander G Myasnikov / Iris D Young / Adam Frost / James S Fraser / Danica Galonić Fujimori /
要旨: Post-transcriptional ribosomal RNA (rRNA) modifications are present in all organisms, but their exact functional roles and positions are yet to be fully characterized. Modified nucleotides have been ...Post-transcriptional ribosomal RNA (rRNA) modifications are present in all organisms, but their exact functional roles and positions are yet to be fully characterized. Modified nucleotides have been implicated in the stabilization of RNA structure and regulation of ribosome biogenesis and protein synthesis. In some instances, rRNA modifications can confer antibiotic resistance. High-resolution ribosome structures are thus necessary for precise determination of modified nucleotides' positions, a task that has previously been accomplished by X-ray crystallography. Here, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the Escherichia coli 50S subunit at an average resolution of 2.2 Å as an additional approach for mapping modification sites. Our structure confirms known modifications present in 23S rRNA and additionally allows for localization of Mg2+ ions and their coordinated water molecules. Using our cryo-EM structure as a testbed, we developed a program for assessment of cryo-EM map quality. This program can be easily used on any RNA-containing cryo-EM structure, and an associated Coot plugin allows for visualization of validated modifications, making it highly accessible.
履歴
登録2019年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20353
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: 23S rRNA
J: 5S rRNA
K: 50S ribosomal protein L2
L: 50S ribosomal protein L3
M: 50S ribosomal protein L4
N: 50S ribosomal protein L5
O: 50S ribosomal protein L6
P: 50S ribosomal protein L9
Q: 50S ribosomal protein L11
R: 50S ribosomal protein L13
S: 50S ribosomal protein L14
T: 50S ribosomal protein L15
U: 50S ribosomal protein L16
V: 50S ribosomal protein L17
W: 50S ribosomal protein L18
X: 50S ribosomal protein L19
Y: 50S ribosomal protein L20
Z: 50S ribosomal protein L21
a: 50S ribosomal protein L22
b: 50S ribosomal protein L23
c: 50S ribosomal protein L24
d: 50S ribosomal protein L25
e: 50S ribosomal protein L27
f: 50S ribosomal protein L28
g: 50S ribosomal protein L29
h: 50S ribosomal protein L30
i: 50S ribosomal protein L32
j: 50S ribosomal protein L33
k: 50S ribosomal protein L34
l: 50S ribosomal protein L35
m: 50S ribosomal protein L36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,356,032218
ポリマ-1,351,44831
非ポリマー4,585187
70,2043897
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

-
要素

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#1: RNA鎖 23S rRNA


分子量: 941811.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#2: RNA鎖 5S rRNA


分子量: 38177.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 1266940032

+
50S ribosomal protein ... , 29種, 29分子 KLMNOPQRSTUVWXYZabcdefghijklm

#3: タンパク質 50S ribosomal protein L2


分子量: 29663.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1X3I1Y9
#4: タンパク質 50S ribosomal protein L3 / Large ribosomal subunit protein uL3


分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60438
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L4


分子量: 22121.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D7Z9F6
#6: タンパク質 50S ribosomal protein L5


分子量: 20073.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H4KMS0
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L6


分子量: 18801.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli / 参照: UniProt: A0A080FKA9
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L9


分子量: 15789.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D7ZI15
#9: タンパク質 50S ribosomal protein L11


分子量: 14020.303 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A8UM35
#10: タンパク質 50S ribosomal protein L13


分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D7ZET0
#11: タンパク質 50S ribosomal protein L14


分子量: 13451.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D7Y3D0
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L15


分子量: 15008.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A037Y8L6
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L16


分子量: 15327.261 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D6IEL1
#14: タンパク質 50S ribosomal protein L17


分子量: 13721.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A8UJP9
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L18


分子量: 12794.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D7Z9H1
#16: タンパク質 50S ribosomal protein L19


分子量: 13028.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: L2UTN8
#17: タンパク質 50S ribosomal protein L20


分子量: 13396.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W1HFV2
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L21


分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D7ZEN7
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L22


分子量: 12253.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D7Z9G0
#20: タンパク質 50S ribosomal protein L23


分子量: 10546.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J7RVN9
#21: タンパク質 50S ribosomal protein L24


分子量: 11078.874 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: U9Y1I5
#22: タンパク質 50S ribosomal protein L25


分子量: 10713.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D7XH79
#23: タンパク質 50S ribosomal protein L27


分子量: 8174.394 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli / 参照: UniProt: A0A074HTA6
#24: タンパク質 50S ribosomal protein L28


分子量: 8896.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli / 参照: UniProt: T9AVR0
#25: タンパク質 50S ribosomal protein L29


分子量: 7155.267 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli / 参照: UniProt: D8E8E5
#26: タンパク質 50S ribosomal protein L30


分子量: 6423.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli / 参照: UniProt: L2VFR0
#27: タンパク質 50S ribosomal protein L32


分子量: 6332.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli / 参照: UniProt: V0ZMP5
#28: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L33


分子量: 5814.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli / 参照: UniProt: A0A1X3LDF5
#29: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L34


分子量: 5397.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MGC4
#30: タンパク質 50S ribosomal protein L35


分子量: 7181.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli / 参照: UniProt: L4VIS3
#31: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L36


分子量: 4377.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0E2L017

-
非ポリマー , 4種, 4084分子

#32: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#33: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Na
#34: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#35: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3897 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia coli 50S subunit / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#31 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: Buffer A
緩衝液成分濃度: 10 mM / 名称: TRIS / : TRIS
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: 50S ribosomal subunit was purified from E. coli MRE600 using modified version of previously published protocol (Mehta et al. 2012)
試料支持詳細: easyGlow settings / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 10 K
詳細: Blot Force 5 Blot Time 10sec Hum 95% Temperature 10C Waiting time 1 min

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 60827 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 300 nm / Calibrated defocus min: 500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 130 K / 最低温度: 86 K / Residual tilt: 10 mradians
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1889
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / : 3838 / : 3710 / 動画フレーム数/画像: 80 / 利用したフレーム数/画像: 0-80

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFINDCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cisTEM最終オイラー角割当
13cisTEM3次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 193000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 141549 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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