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- PDB-6pgm: PirF geranyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pgm
タイトルPirF geranyltransferase
要素PirF Geranyltransferase
キーワードTRANSFERASE / geranylation / cyanobactin
機能・相同性Peptide O-prenyltransferase, LynF/TruF/PatF family / Family of unknown function (DUF5838) / transferase activity / Putative prenyl transferase
機能・相同性情報
生物種Microcystis aeruginosa PCC 7005 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nair, S.K. / Hao, Y. / Estrada, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM079038 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / : 2018
タイトル: A Single Amino Acid Switch Alters the Isoprene Donor Specificity in Ribosomally Synthesized and Post-Translationally Modified Peptide Prenyltransferases.
著者: Estrada, P. / Morita, M. / Hao, Y. / Schmidt, E.W. / Nair, S.K.
履歴
登録2019年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PirF Geranyltransferase
B: PirF Geranyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9722
ポリマ-69,9722
非ポリマー00
3,189177
1
A: PirF Geranyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9861
ポリマ-34,9861
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PirF Geranyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9861
ポリマ-34,9861
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.898, 93.911, 93.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.51, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-312-

HOH

21B-379-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PirF Geranyltransferase / Putative prenyl transferase


分子量: 34986.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Microcystis aeruginosa PCC 7005 (バクテリア)
遺伝子: pirF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J3S802, 転移酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.93 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: Bis-tris propane, sodium citrate, ammonium sulfate / PH範囲: 6.5-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月14日
放射モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→48.1 Å / Num. obs: 37152 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 5.1 % / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.32 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
pointlessデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5TTY
解像度: 2.3→48.082 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 30.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 1848 4.99 %
Rwork0.2243 --
obs0.2265 37000 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.082 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4870 0 0 177 5047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084984
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.966715
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.2512987
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006859
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.36210.33321220.28232655X-RAY DIFFRACTION98
2.3621-2.43160.32851550.27682691X-RAY DIFFRACTION100
2.4316-2.51010.32091280.27162728X-RAY DIFFRACTION100
2.5101-2.59980.31741370.26792705X-RAY DIFFRACTION100
2.5998-2.70390.31861420.26222679X-RAY DIFFRACTION100
2.7039-2.8270.31791680.25662684X-RAY DIFFRACTION100
2.827-2.9760.33551230.26262722X-RAY DIFFRACTION100
2.976-3.16240.31541340.2382705X-RAY DIFFRACTION100
3.1624-3.40650.29441540.23212704X-RAY DIFFRACTION100
3.4065-3.74920.26251500.20152712X-RAY DIFFRACTION100
3.7492-4.29140.23781410.19692725X-RAY DIFFRACTION100
4.2914-5.40560.20231380.18082703X-RAY DIFFRACTION99
5.4056-48.0930.23231560.2222739X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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