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- PDB-6pex: An aldo keto reductase with 2-keto- L-gulonate reductase activity -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pex
タイトルAn aldo keto reductase with 2-keto- L-gulonate reductase activity
要素aldo keto reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / D-isomer-specific 2-hydroxyacid dehydrogenase / L-tartaric acid pathway / 2-keto-L-gulonic acid / Ascorbic acid degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


glyoxylate reductase / glyoxylate reductase (NADH) activity / D-lactate dehydrogenase / glyoxylate reductase (NADP+) / hydroxypyruvate reductase [NAD(P)H] activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / D-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...: / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glyoxylate/hydroxypyruvate/pyruvate reductase 2KGR
類似検索 - 構成要素
生物種Vitis vinifera (ブドウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.581 Å
データ登録者Yong, J. / Crystal, S. / Robert, D.H. / John, B.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: An aldo-keto reductase with 2-keto-l-gulonate reductase activity functions in l-tartaric acid biosynthesis from vitamin C inVitis vinifera.
著者: Jia, Y. / Burbidge, C.A. / Sweetman, C. / Schutz, E. / Soole, K. / Jenkins, C. / Hancock, R.D. / Bruning, J.B. / Ford, C.M.
履歴
登録2019年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: aldo keto reductase
B: aldo keto reductase
C: aldo keto reductase
D: aldo keto reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,5864
ポリマ－144,5864
非ポリマー00
水19,4021077
1
A: aldo keto reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1471
ポリマ－36,1471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: aldo keto reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1471
ポリマ－36,1471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: aldo keto reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1471
ポリマ－36,1471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: aldo keto reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1471
ポリマ－36,1471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.050, 85.720, 112.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
aldo keto reductase


分子量: 36146.605 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vitis vinifera (ブドウ) / 遺伝子: VIT_09s0002g04300, VITISV_025327 / 器官: Berry / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5CAL1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1077 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.38 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1.26 M ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate/acetic acid (pH 4.5), 200 mM sodium chloride.

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→47.15 Å / Num. obs: 188965 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.121 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 661190 / Scaling rejects: 99
反射 シェル解像度: 1.58→1.61 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Num. unique obs: 9119 / CC1/2: 0.919 / Rpim(I) all: 0.237 / Rrim(I) all: 0.427 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BAZ

3baz


解像度: 1.581→27.7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.61 / 位相誤差: 33.62 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2513 9350 4.95 %
Rwork0.2299 179517 -
obs0.2498 188947 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 79.47 Å2 / Biso mean: 20.9948 Å2 / Biso min: 1.92 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.581→27.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9511 0 0 1077 10588
Biso mean---23.33 -
残基数----1248
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5812-1.60840.45914480.43238734918293
1.6084-1.63770.43514300.40398993942395
1.6377-1.66920.41784560.37759000945695
1.6692-1.70320.38924680.3639004947295
1.7032-1.74020.38164840.35158989947395
1.7402-1.78070.30854560.3268931938795
1.7807-1.82520.34114810.3139012949395
1.8252-1.87450.31164570.30858991944895
1.8745-1.92960.30755130.29598917943094
1.9296-1.99180.28354250.27899067949295
1.9918-2.0630.27444670.26528940940795
2.063-2.14550.30044910.25439003949495
2.1455-2.2430.25384790.25479009948895
2.243-2.36110.29174770.2579007948495
2.3611-2.50870.30264390.25179022946195
2.5087-2.7020.27584330.24759046947995
2.702-2.97310.23475170.2278946946394
2.9731-3.40140.22444660.21029005947194
3.4014-4.27830.21584900.19338997948794
4.2783-19.83380.19064480.17718904935292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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