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- PDB-6pb3: Structure of Rhizobiales Trip13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pb3
タイトルStructure of Rhizobiales Trip13
要素Rhizobiales Sp. Pch2
キーワードPROTEIN BINDING / ATPase / Remodeller / HORMA domain / TRIP13 / Pch2
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATPase associated with various cellular activities family protein
類似検索 - 構成要素
生物種MARINE METAGENOME (メタゲノム)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.048 Å
データ登録者Ye, Q. / Corbett, K.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2020
タイトル: HORMA Domain Proteins and a Trip13-like ATPase Regulate Bacterial cGAS-like Enzymes to Mediate Bacteriophage Immunity.
著者: Ye, Q. / Lau, R.K. / Mathews, I.T. / Birkholz, E.A. / Watrous, J.D. / Azimi, C.S. / Pogliano, J. / Jain, M. / Corbett, K.D.
履歴
登録2019年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct.title
改定 1.22020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhizobiales Sp. Pch2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8062
ポリマ－33,7101
非ポリマー961
水73941
1
A: Rhizobiales Sp. Pch2
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,83812
ポリマ－202,2626
非ポリマー5766
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area17480 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area65360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.436, 100.436, 48.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 Rhizobiales Sp. Pch2


分子量: 33710.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MARINE METAGENOME (メタゲノム) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1B3NHK7*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM sodium citrate pH 6.0, 1.6 M NH2SO4, and 0.2 M sodium/potassium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.048→86.98 Å / Num. obs: 17737 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 10.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 1.955 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 1347 / CC1/2: 0.54 / Rpim(I) all: 0.635 / Rrim(I) all: 2.057 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.048→86.98 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.33 / 位相誤差: 32.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2517 866 4.88 %
Rwork0.2085 --
obs0.2106 17728 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.048→86.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1923 0 5 41 1969
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071952
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8292656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.9041194
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005344
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0484-2.17680.42171340.33042774X-RAY DIFFRACTION99
2.1768-2.34490.27851590.24912770X-RAY DIFFRACTION99
2.3449-2.58090.27781440.21182772X-RAY DIFFRACTION98
2.5809-2.95430.26621320.2022830X-RAY DIFFRACTION100
2.9543-3.72220.25521410.22412832X-RAY DIFFRACTION99
3.7222-87.05860.23321560.19322884X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.74231.8841-0.78195.3991-0.17184.3111-0.03820.20560.1093-0.35980.01910.09650.14660.2654-0.06110.38980.0261-0.03220.4729-0.02280.473534.37-6.6825-18.1426
21.7612-0.05231.03442.79710.27473.2643-0.0853-0.77970.15961.02140.00220.2635-0.27080.01150.11320.76110.06020.05160.6086-0.07620.56726.993716.82681.6365
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 10 through 224 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 225 through 306 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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