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- PDB-6paw: Crystal structure of DAPK2 S308A Calcium/Calmodulin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6paw
タイトルCrystal structure of DAPK2 S308A Calcium/Calmodulin complex
要素
  • Calmodulin-1
  • Death-associated protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / APOPTOSIS / Kinase / Calcium signaling / Autophagy / Homodimer / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of eosinophil chemotaxis / autophagosome lumen / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil migration / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / positive regulation of neutrophil chemotaxis / anoikis / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...positive regulation of eosinophil chemotaxis / autophagosome lumen / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil migration / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / positive regulation of neutrophil chemotaxis / anoikis / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / RAS processing / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / protein autophosphorylation
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Death-associated protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.953 Å
データ登録者Simon, B. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Death-associated protein kinase 2 in complex with Calcium Calmodulin
著者: Simon, B. / Wilmanns, M.
履歴
登録2019年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death-associated protein kinase 2
B: Death-associated protein kinase 2
D: Calmodulin-1
E: Death-associated protein kinase 2
F: Death-associated protein kinase 2
G: Calmodulin-1
H: Calmodulin-1
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,27417
ポリマ－216,9138
非ポリマー3619
水00
1
A: Death-associated protein kinase 2
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3896
ポリマ－54,2282
非ポリマー1604
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area23010 Å2
手法PISA
2
B: Death-associated protein kinase 2
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3084
ポリマ－54,2282
非ポリマー802
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area20690 Å2
手法PISA
3
E: Death-associated protein kinase 2
H: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2683
ポリマ－54,2282
非ポリマー401
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19680 Å2
手法PISA
4
F: Death-associated protein kinase 2
G: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3084
ポリマ－54,2282
非ポリマー802
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area19920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.440, 95.880, 263.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Death-associated protein kinase 2 / DAP kinase 2 / DAP-kinase-related protein 1 / DRP-1


分子量: 37375.727 Da / 分子数: 4 / 変異: S308A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAPK2 / プラスミド: pnEK / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UIK4, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質
Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pnEK / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.73 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris-HCl, pH 6.5, 0.6 M sodium chloride, 14.3% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→131.65 Å / Num. obs: 48427 / % possible obs: 64.4 % / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.95→3.2 Å / Rmerge(I) obs: 1.853 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1250

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XSCALENovember 3, 2014 BUILT=20141118データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSNovember 3, 2014データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2A2A & 1ZUZ

2a2a

1zuz


解像度: 2.953→131.65 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2884 1575 5.05 %
Rwork0.2486 --
obs0.2506 31216 64.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 159.8 Å2 / Biso mean: 57.7375 Å2 / Biso min: 12.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.953→131.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12979 0 9 0 12988
Biso mean--77.89 --
残基数----1596
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9528-3.04810.55590.34771471564
3.0481-3.15710.3341300.356744047011
3.1571-3.28350.3163470.345783688320
3.2835-3.43290.3283840.32251416150034
3.4329-3.61390.36521220.29172402252458
3.6139-3.84040.33251720.24893292346479
3.8404-4.13690.30751990.22174047424697
4.1369-4.55320.26362190.218941824401100
4.5532-5.21210.27682230.227541974420100
5.2121-6.56670.29272180.264942644482100
6.5667-131.7810.25782520.258344184670100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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