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万見
- PDB-6pas: Inactive State of Manduca sexta soluble guanylate cyclase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pas
タイトルInactive State of Manduca sexta soluble guanylate cyclase
要素
  • Soluble guanylyl cyclase alpha-1 subunit
  • Soluble guanylyl cyclase beta-1 subunit
キーワードSIGNALING PROTEIN / Nitric oxide / cyclase / H-NOX
機能・相同性
機能・相同性情報


guanylate cyclase complex, soluble / guanylate cyclase / guanylate cyclase activity / response to oxygen levels / : / heme binding / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Haem NO binding associated / Haem NO binding associated domain superfamily / Heme NO binding associated / Heme NO-binding / H-NOX domain superfamily / Haem-NO-binding / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / NO signalling/Golgi transport ligand-binding domain superfamily / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain ...Haem NO binding associated / Haem NO binding associated domain superfamily / Heme NO binding associated / Heme NO-binding / H-NOX domain superfamily / Haem-NO-binding / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / NO signalling/Golgi transport ligand-binding domain superfamily / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / guanylate cyclase / Guanylate cyclase soluble subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Manduca sexta (蝶・蛾)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Yokom, A.L. / Horst, B.G. / Marletta, M.A. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Allosteric activation of the nitric oxide receptor soluble guanylate cyclase mapped by cryo-electron microscopy.
著者: Benjamin G Horst / Adam L Yokom / Daniel J Rosenberg / Kyle L Morris / Michal Hammel / James H Hurley / Michael A Marletta /
要旨: Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary receptor for nitric oxide (NO) in mammalian nitric oxide signaling. We determined structures of full-length sGC in both inactive and active states ...Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary receptor for nitric oxide (NO) in mammalian nitric oxide signaling. We determined structures of full-length sGC in both inactive and active states using cryo-electron microscopy. NO and the sGC-specific stimulator YC-1 induce a 71° rotation of the heme-binding β H-NOX and PAS domains. Repositioning of the β H-NOX domain leads to a straightening of the coiled-coil domains, which, in turn, use the motion to move the catalytic domains into an active conformation. YC-1 binds directly between the β H-NOX domain and the two CC domains. The structural elongation of the particle observed in cryo-EM was corroborated in solution using small angle X-ray scattering (SAXS). These structures delineate the endpoints of the allosteric transition responsible for the major cyclic GMP-dependent physiological effects of NO.
履歴
登録2019年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20282
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Soluble guanylyl cyclase alpha-1 subunit
B: Soluble guanylyl cyclase beta-1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,3973
ポリマ－146,7812
非ポリマー6161
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Soluble guanylyl cyclase alpha-1 subunit


分子量: 78598.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Manduca sexta (蝶・蛾)
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
参照: UniProt: O77105
#2: タンパク質 Soluble guanylyl cyclase beta-1 subunit


分子量: 68182.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Manduca sexta (蝶・蛾)
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
参照: UniProt: O77106
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Inactive state of heterodimeric Ms sGC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Manduca sexta (蝶・蛾)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25828 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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