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- PDB-6nx9: ECAII(D90T,K162T) MUTANT IN COMPLEX WITH CITRATE AT PH 7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nx9
タイトルECAII(D90T,K162T) MUTANT IN COMPLEX WITH CITRATE AT PH 7
要素L-asparaginase 2
キーワードHYDROLASE / inactive mutant / hydrolysis of L-asparagine
機能・相同性
機能・相同性情報


L-asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / IMIDAZOLE / L-asparaginase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Wlodawer, A.
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Opportunistic complexes of E. coli L-asparaginases with citrate anions.
著者: Lubkowski, J. / Chan, W. / Wlodawer, A.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure and allosteric regulation of the cytoplasmic Escherichia coli L-asparaginase I.
著者: Yun, M.K. / Nourse, A. / White, S.W. / Rock, C.O. / Heath, R.J.
履歴
登録2019年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年8月19日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,76512
ポリマ－142,1794
非ポリマー5868
水18,7901043
1
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,55810
ポリマ－142,1794
非ポリマー3786
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area14690 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area42320 Å2
手法PISA
2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,97214
ポリマ－142,1794
非ポリマー79310
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area15910 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area41460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.009, 62.539, 143.239
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.190, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-674-

HOH

21A-736-

HOH

31B-647-

HOH

41C-675-

HOH

51D-780-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
L-asparaginase 2 / L-asparaginase II / L-ASNase II / L-asparagine amidohydrolase II


分子量: 35544.820 Da / 分子数: 4 / 変異: K162T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ansB, b2957, JW2924 / プラスミド: pET-22b
詳細 (発現宿主): ORF contains a secretion sequence, 'HHHHHH' affinity tag and sequence of doubly mutated mature EcAII
Cell (発現宿主): mesophilic bacteria / 細胞株 (発現宿主): JC2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): ansA, ansB, iaaA triple knockout / 参照: UniProt: P00805, asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1043 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein, at the concentration 15 mg/ml in 50 mM HEPES buffer pH 7 and 150 mM sodium chloride was mixed with equivolume solution of precipitant that contained, 17% (w/v) PEG3350 and 0.17 M ...詳細: Protein, at the concentration 15 mg/ml in 50 mM HEPES buffer pH 7 and 150 mM sodium chloride was mixed with equivolume solution of precipitant that contained, 17% (w/v) PEG3350 and 0.17 M ammonium citrate pH 7. Resulting droplets were equilibrated against the precipitant. Before data collection, crystal was transferred the precipitant containing L-Asn at concentration 20 mM. Subsequently, for the data collection, crystal was briefly transferred to cryo-protecting solution, which had the same composition as precipitant (with L-Asn), except concentration of PEG3350 was increased to 35 % (v/w/) and 10% (v/v), and also contained 15% of glycerol
Temp details: incubator-controlled

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: stream of liquid nitrogen / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月12日 / 詳細: Multilayer X-ray mirrors VariMax HF
放射モノクロメーター: Multilayer X-ray mirrors VariMax HF
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→40 Å / Num. obs: 81136 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 0.827 / Net I/σ(I): 7.1 / Num. measured all: 263837
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.97-22.60.51139000.6740.3650.6310.88392.1
2-2.0430.49138650.6990.3220.5890.86193.9
2.04-2.083.10.40339300.7740.260.4820.88194
2.08-2.123.20.36339190.8120.2330.4330.88694.8
2.12-2.173.20.30239630.8560.1930.3590.83193.9
2.17-2.223.30.26739180.8760.1690.3170.82594.2
2.22-2.273.40.23139520.9040.1460.2740.79694.9
2.27-2.343.40.19539990.9230.1230.2310.79495.5
2.34-2.43.40.17540290.9380.1110.2080.78596.4
2.4-2.483.40.1641240.950.1010.1890.79798.1
2.48-2.573.40.1441050.9580.0890.1660.77598.3
2.57-2.673.40.13140730.9590.0830.1550.77898.1
2.67-2.83.30.1141190.9710.070.1310.76998.2
2.8-2.943.30.09241540.9770.0590.110.75698.4
2.94-3.133.30.07441090.9840.0470.0880.78798.1
3.13-3.373.30.05841440.9880.0370.0690.80898.9
3.37-3.713.30.04541720.9910.0290.0540.89498.5
3.71-4.243.20.03641540.9940.0230.0430.9698.4
4.24-5.343.10.0342090.9950.0190.0360.92798.8
5.34-403.30.02842980.9970.0180.0330.81798.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.97→26.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 4.546 / SU ML: 0.127 / SU R Cruickshank DPI: 0.1735 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.167
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2257 2654 3.3 %RANDOM
Rwork0.1595 ---
obs0.1617 78318 96.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 95.87 Å2 / Biso mean: 25.501 Å2 / Biso min: 11.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å2-0 Å2-0.01 Å2
2---0.3 Å2-0 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.97→26.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9410 0 39 1049 10498
Biso mean--41.55 34.22 -
残基数----1256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0139631
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178902
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.291.64713134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5861.57920696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.39951260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.35624.734433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.445151550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0791532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.21351
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0210899
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021769
LS精密化 シェル解像度: 1.971→2.022 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 177 -
Rwork0.27 5327 -
all-5504 -
obs--89.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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