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万見
- PDB-6p8i: N-terminal 5 domains of IGFIIR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p8i
タイトルN-terminal 5 domains of IGFIIR
要素Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Lectin / receptor / mannose-6-phosphate / protein transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / insulin-like growth factor receptor activity / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding ...Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / insulin-like growth factor receptor activity / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / animal organ regeneration / response to retinoic acid / transport vesicle / post-embryonic development / receptor-mediated endocytosis / liver development / secretory granule membrane / trans-Golgi network membrane / phosphoprotein binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / trans-Golgi network / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / spermatogenesis / early endosome / endosome membrane / endosome / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. ...Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Olson, L.J. / Dahms, N.M. / Kim, J.-J.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)RO1DK042667 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Allosteric regulation of lysosomal enzyme recognition by the cation-independent mannose 6-phosphate receptor.
著者: Olson, L.J. / Misra, S.K. / Ishihara, M. / Battaile, K.P. / Grant, O.C. / Sood, A. / Woods, R.J. / Kim, J.P. / Tiemeyer, M. / Ren, G. / Sharp, J.S. / Dahms, N.M.
履歴
登録2019年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12020年9月30日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / citation_author / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.32023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,2462
ポリマ－81,4971
非ポリマー7491
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.788, 66.228, 123.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.180, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb

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要素

#1: タンパク質 Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / ...M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / Insulin-like growth factor II receptor / IGF-II receptor / M6P/IGF2 receptor / M6P/IGF2R


分子量: 81497.133 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal 5 domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2R, MPRI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11717
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.94 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 100mM ammonium citrate dibasic, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→40 Å / Num. obs: 48916 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 55.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.875 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.55-2.592.90.64912701.341198
2.59-2.6430.57212951.399198.4
2.64-2.6930.60513092.924199.1
2.69-2.7530.43712821.48199.1
2.75-2.813.10.37713311.51199
2.81-2.873.10.32313201.552199.5
2.87-2.943.10.28112861.537199.2
2.94-3.023.20.21913331.602199.5
3.02-3.113.30.17713091.651199.5
3.11-3.213.30.14413121.7199.3
3.21-3.333.30.11813301.842199.6
3.33-3.463.40.11613072.915199.5
3.46-3.623.40.08113271.395199.3
3.62-3.813.40.08813231.7241100
3.81-4.053.40.08813082.302199.7
4.05-4.363.40.04413362.133199.7
4.36-4.83.40.03413282.007199.7
4.8-5.493.40.03213411.93199.7
5.49-6.913.40.03513452.094199.7
6.91-403.30.02613852.194198.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.54 Å39.97 Å
Translation2.54 Å39.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q25,

1q25


解像度: 2.54→39.97 Å / SU ML: 0.4122 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.3203
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2822 3646 7.45 %
Rwork0.2242 --
obs0.2285 48915 94.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 65.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→39.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5217 0 50 28 5295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00785377
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10577278
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0599811
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.2683752
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.54-2.580.3895880.31421344X-RAY DIFFRACTION73.32
2.58-2.610.34661470.31041666X-RAY DIFFRACTION91.29
2.61-2.650.3641320.30661708X-RAY DIFFRACTION90.37
2.65-2.690.34491410.31961686X-RAY DIFFRACTION92.09
2.69-2.730.32431400.31715X-RAY DIFFRACTION92.75
2.73-2.780.35941460.29081734X-RAY DIFFRACTION92.84
2.78-2.820.38341160.29861781X-RAY DIFFRACTION94
2.82-2.880.36651650.28181727X-RAY DIFFRACTION94.88
2.88-2.930.28811350.28121695X-RAY DIFFRACTION94.09
2.93-2.990.29211510.25651770X-RAY DIFFRACTION94.17
2.99-3.060.30871340.2561731X-RAY DIFFRACTION94.62
3.06-3.130.3311390.25991756X-RAY DIFFRACTION95.71
3.13-3.20.31451590.24741783X-RAY DIFFRACTION94.69
3.2-3.290.29991400.25631754X-RAY DIFFRACTION95.8
3.29-3.390.31911420.24471792X-RAY DIFFRACTION96.27
3.39-3.50.32991390.22981766X-RAY DIFFRACTION95.63
3.5-3.620.32451440.23481787X-RAY DIFFRACTION95.83
3.62-3.770.29191380.22681744X-RAY DIFFRACTION95.82
3.77-3.940.26021530.21681816X-RAY DIFFRACTION96.47
3.94-4.150.28271560.20231734X-RAY DIFFRACTION95.99
4.15-4.410.23811370.18851795X-RAY DIFFRACTION96.79
4.41-4.750.22931370.17471791X-RAY DIFFRACTION96.3
4.75-5.220.22741470.16571797X-RAY DIFFRACTION96.91
5.22-5.970.23391510.19951786X-RAY DIFFRACTION96.75
5.98-7.520.31071380.22681808X-RAY DIFFRACTION97.35
7.53-39.970.23291310.21481803X-RAY DIFFRACTION96.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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