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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6p6j | ||||||
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タイトル | Structure of YbtPQ importer with substrate Ybt-Fe bound | ||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN / ABC importer / Yersiniabactin | ||||||
機能・相同性 | ![]() ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
![]() | Wang, Z. / Hu, W. / Zheng, H. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Pathogenic siderophore ABC importer YbtPQ adopts a surprising fold of exporter. 著者: Zhiming Wang / Wenxin Hu / Hongjin Zheng / ![]() 要旨: To fight for essential metal ions, human pathogens secrete virulence-associated siderophores and retake the metal-chelated siderophores through a subfamily of adenosine triphosphate (ATP)-binding ...To fight for essential metal ions, human pathogens secrete virulence-associated siderophores and retake the metal-chelated siderophores through a subfamily of adenosine triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) importer, whose molecular mechanisms are completely unknown. We have determined multiple structures of the yersiniabactin importer YbtPQ from uropathogenic (UPEC) at inward-open conformation in both and substrate-bound states by cryo-electron microscopy. YbtPQ does not adopt any known fold of ABC importers but surprisingly adopts the fold of type IV ABC exporters. To our knowledge, it is the first time an exporter fold of ABC importer has been reported. We have also observed two unique features in YbtPQ: unwinding of a transmembrane helix in YbtP upon substrate release and tightly associated nucleotide-binding domains without bound nucleotides. Together, our study suggests that siderophore ABC importers have a distinct transport mechanism and should be classified as a separate subfamily of ABC importers. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 206.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 163.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 915.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 928 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 36.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 54.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 66348.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: UTI89 / UPEC / 遺伝子: ybtP, UTI89_C2181 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 66458.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: UTI89 / UPEC / 遺伝子: UTI89_C2180 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#3: 化合物 | ChemComp-O34 / |
#4: 化合物 | ChemComp-FE / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: YbtPQ / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER |
撮影 | 電子線照射量: 64 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 260000 / 対称性のタイプ: POINT |