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- PDB-6p64: Alpha-beta TCR Binding to Neoantigen KQWLVWLFL Presented by HLA-A206 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p64
タイトルAlpha-beta TCR Binding to Neoantigen KQWLVWLFL Presented by HLA-A206
要素
  • 302TIL TCR alpha chain
  • 302TIL TCR beta chain
  • Beta-2-microglobulin
  • MHC class I antigen
  • Neoantigen peptide KQWLVWLFL
キーワードIMMUNE SYSTEM / Neoantigen / Peptide/MHC / T Cell Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-L-cysteine N-palmitoylation / O-acyltransferase activity / HHAT G278V doesn't palmitoylate Hh-Np / palmitoyltransferase activity / smoothened signaling pathway / antigen processing and presentation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding ...N-terminal peptidyl-L-cysteine N-palmitoylation / O-acyltransferase activity / HHAT G278V doesn't palmitoylate Hh-Np / palmitoyltransferase activity / smoothened signaling pathway / antigen processing and presentation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Hedgehog ligand biogenesis / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Membrane bound O-acyl transferase, MBOAT / MBOAT, membrane-bound O-acyltransferase family / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin ...: / Membrane bound O-acyl transferase, MBOAT / MBOAT, membrane-bound O-acyltransferase family / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / HLA class I antigen / Protein-cysteine N-palmitoyltransferase HHAT / MHC class I antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Devlin, J.R. / Baker, B.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A T cell receptor peptide/MHC complex at 3.05 Angstrom resolution
著者: Devlin, J.R. / Baker, B.M. / Harari, A.
履歴
登録2019年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
F: MHC class I antigen
G: Beta-2-microglobulin
D: 302TIL TCR alpha chain
E: 302TIL TCR beta chain
I: 302TIL TCR alpha chain
J: 302TIL TCR beta chain
C: Neoantigen peptide KQWLVWLFL
H: Neoantigen peptide KQWLVWLFL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,33715
ポリマ-192,87710
非ポリマー4605
57632
1
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: Neoantigen peptide KQWLVWLFL
ヘテロ分子

D: 302TIL TCR alpha chain
E: 302TIL TCR beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6237
ポリマ-96,4385
非ポリマー1842
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_765-x+2,-y+1,z+1/21
2
I: 302TIL TCR alpha chain
J: 302TIL TCR beta chain
ヘテロ分子

F: MHC class I antigen
G: Beta-2-microglobulin
H: Neoantigen peptide KQWLVWLFL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7158
ポリマ-96,4385
非ポリマー2763
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)276.641, 276.641, 112.465
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LYSLYSLEULEUchain 'C'CI1 - 91 - 9
221LYSLYSLEULEUchain 'H'HJ1 - 91 - 9
132GLYGLYTHRTHR(chain 'A' and (resid 1 through 190 or resid 200...AA1 - 1902 - 191
142THRTHRTRPTRP(chain 'A' and (resid 1 through 190 or resid 200...AA200 - 217201 - 218
152ARGARGTHRTHR(chain 'A' and (resid 1 through 190 or resid 200...AA219 - 225220 - 226
162THRTHRVALVAL(chain 'A' and (resid 1 through 190 or resid 200...AA228 - 247229 - 248
172GLUGLUTRPTRP(chain 'A' and (resid 1 through 190 or resid 200...AA254 - 274255 - 275
282GLYGLYTHRTHRchain 'F'FC1 - 1902 - 191
292THRTHRTRPTRPchain 'F'FC200 - 217201 - 218
2102ARGARGTHRTHRchain 'F'FC219 - 225220 - 226
2112THRTHRVALVALchain 'F'FC228 - 247229 - 248
2122GLUGLUTRPTRPchain 'F'FC254 - 274255 - 275
1133METMETMETMETchain 'B'BB0 - 991 - 100
2143METMETMETMETchain 'G'GD0 - 991 - 100
1154ASPASPASPASP(chain 'E' and resid 2 through 245)EF2 - 2452 - 245
2164ASPASPASPASPchain 'J'JH2 - 2452 - 245
1175THRTHRLYSLYSchain 'D'DE4 - 564 - 56
1185ASNASNLYSLYSchain 'D'DE63 - 13063 - 130
1195LYSLYSLYSLYSchain 'D'DE134 - 182134 - 182
1205PHEPHEPROPROchain 'D'DE185 - 203185 - 203
2215THRTHRLYSLYS(chain 'I' and (resid 4 through 56 or resid 63...IG4 - 564 - 56
2225ASNASNLYSLYS(chain 'I' and (resid 4 through 56 or resid 63...IG63 - 13063 - 130
2235LYSLYSLYSLYS(chain 'I' and (resid 4 through 56 or resid 63...IG134 - 182134 - 182
2245PHEPHEPROPRO(chain 'I' and (resid 4 through 56 or resid 63...IG185 - 203185 - 203

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AFBGDIEJ

#1: タンパク質 MHC class I antigen / HLA-A*02:06


分子量: 32001.398 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-299 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 Blue / 参照: UniProt: U5YJP1, UniProt: Q53Z42*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 Blue / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質 302TIL TCR alpha chain


分子量: 23541.119 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2
#4: タンパク質 302TIL TCR beta chain


分子量: 27783.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 CH

#5: タンパク質・ペプチド Neoantigen peptide KQWLVWLFL


分子量: 1233.521 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5VTY9*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 37分子

#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.8 %
結晶化温度: 295.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 8 mg/mL protein, 12.5% PEG3350, 0.1 M MOPS, pH 7.0, 0.25 M lithium nitrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月10日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04879832067→49.38 Å / Num. obs: 48454 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 58.6177609415 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) all: 0.16 / Rrim(I) all: 0.18 / Χ2: 0.936 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 3.04879832067→3.1 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) all: 1.07 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 2388 / CC1/2: 0.538 / Rrim(I) all: 1.19 / Χ2: 0.936 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1TVH, 5JZI, & 5C0B
解像度: 3.05→49.38 Å / SU ML: 0.302158877854 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.1124472601
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218829744142 1880 4.08296231947 %Random Selection
Rwork0.194273139606 ---
obs0.195257806136 46045 94.6940874036 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 66.9632652374 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→49.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13222 0 30 32 13284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031739078233213614
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67989597371618476
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04843552598851928
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008122822040082401
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.04466264685020
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0488-3.13120.3379369301771240.3062012107582956X-RAY DIFFRACTION83.8551592704
3.1312-3.22330.3215785537951300.2859817630223112X-RAY DIFFRACTION88.3860414395
3.2233-3.32740.2919201117321350.2557062232553207X-RAY DIFFRACTION90.4955320877
3.3274-3.44630.2300102206871340.2449047882973223X-RAY DIFFRACTION91.3966784645
3.4463-3.58420.2128902564641460.2215601346753335X-RAY DIFFRACTION94.4128017358
3.5842-3.74730.2298547117981470.2058262859263396X-RAY DIFFRACTION95.2931683701
3.7473-3.94470.2407764602271490.1975841363923435X-RAY DIFFRACTION97.1537001898
3.9447-4.19180.2000320844251470.1732417459223508X-RAY DIFFRACTION97.8580990629
4.1918-4.51520.1733468773551500.1569716801473536X-RAY DIFFRACTION98.8203753351
4.5152-4.96920.1739698691081530.1477234025263534X-RAY DIFFRACTION98.4512683578
4.9692-5.68740.1780717436141530.1636956467423550X-RAY DIFFRACTION98.3271375465
5.6874-7.1620.2548222994981540.2004781221043633X-RAY DIFFRACTION98.9031078611
7.162-49.38780.2158039083671580.1838773962163740X-RAY DIFFRACTION97.0134395222
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 180)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 0 through 99)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'G' and resid 0 through 99)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 4 through 114)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 1 through 115)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'I' and resid 3 through 114)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'J' and resid 116 through 245)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'A' and resid 181 through 275)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'F' and resid 1 through 180)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'F' and resid 181 through 274)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'I' and resid 115 through 204)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'E' and resid 116 through 245)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain 'J' and resid 2 through 115)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain 'D' and resid 115 through 203)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain 'C' and resid 1 through 9)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain 'H' and resid 1 through 9)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る