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- PDB-6p5b: Crystal Structure of MavC in Complex with Ub-UbE2N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p5b
タイトルCrystal Structure of MavC in Complex with Ub-UbE2N
要素
  • MavC
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
キーワードTRANSFERASE / ubiquitin / effector / ligase / transglutaminase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of intracellular signal transduction / E2 ubiquitin-conjugating enzyme ...: / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of intracellular signal transduction / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / antiviral innate immune response / regulation of DNA repair / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / negative regulation of TORC1 signaling / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / positive regulation of DNA repair / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / ubiquitin binding / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Peroxisomal protein import / Nonhomologous End-Joining (NHEJ)
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain ...Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.099 Å
データ登録者Puvar, K. / Iyer, S. / Negron Teron, K.I. / Das, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM126296-02 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Legionella effector MavC targets the Ube2N~Ub conjugate for noncanonical ubiquitination.
著者: Puvar, K. / Iyer, S. / Fu, J. / Kenny, S. / Negron Teron, K.I. / Luo, Z.Q. / Brzovic, P.S. / Klevit, R.E. / Das, C.
履歴
登録2019年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MavC
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
E: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9303
ポリマ－69,9303
非ポリマー00
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Presence confirmed via SDS-PAGE of protein crystals
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5530 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area27950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.844, 147.844, 53.228
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 MavC


分子量: 44194.945 Da / 分子数: 1 / 変異: C74A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
遺伝子: C3927_10720 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2S6F4I5, UniProt: Q5ZTL4*PLUS
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17157.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.82 % / 解説: Hexagonal rods
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.2 M Na Malonate, 25% PEG 3350, 10 mM NiCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.099→30.359 Å / Num. obs: 38835 / % possible obs: 99.16 % / 冗長度: 35.6 % / Biso Wilson estimate: 32.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.099→2.174 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 3801 / CC1/2: 0.777 / % possible all: 97.89

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TSC

5tsc


解像度: 2.099→30.359 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2319 2020 5.2 %
Rwork0.1949 --
obs0.1969 38835 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 84.93 Å2 / Biso mean: 37.4283 Å2 / Biso min: 16.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.099→30.359 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4694 0 0 196 4890
Biso mean---39.09 -
残基数----610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024792
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5426507
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04746
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003840
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.753592
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.099-2.15150.3291210.251258097
2.1515-2.20960.29651470.23252616100
2.2096-2.27460.27461350.22172661100
2.2746-2.3480.26531380.22112619100
2.348-2.43190.28731280.21822642100
2.4319-2.52930.26071580.21772632100
2.5293-2.64430.25961560.2192635100
2.6443-2.78360.27961330.22262635100
2.7836-2.95790.29961490.21342644100
2.9579-3.1860.24271500.21732624100
3.186-3.50620.22321780.19922636100
3.5062-4.01260.21461470.1742246093
4.0126-5.05170.16741560.1568265199
5.0517-30.3590.21481240.17892780100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01470.5672-0.13470.39830.1967-0.07780.04380.1167-0.1313-0.1360.02710.31520.1019-0.0463-00.269-0.0422-0.04060.30280.0510.449325.0764-14.4763-7.5837
20.4867-0.1948-0.80670.08660.56130.5907-0.0046-0.1097-0.0220.00560.04970.1061-0.07610.06760.00030.2546-0.0167-0.00820.22830.04660.242748.3874-4.1434-13.5049
30.43520.13070.5590.85190.4302-0.0885-0.08790.0055-0.10170.08680.08240.0673-0.0159-0.1249-0.0050.27830.04970.03730.27880.05210.284535.66817.47752.8611
41.5609-0.71280.47151.869-0.14671.0075-0.2134-0.00090.02520.07230.1855-0.2652-0.160.124-0.00010.31640.0569-0.04760.2142-0.0180.277254.285733.69210.287
50.72760.2150.03261.16470.12620.7209-0.0064-0.088-0.17510.19370.04550.1580.0767-0.1556-00.21650.01020.01910.24140.06040.263333.77351.24593.3794
60.4643-0.4058-0.00970.80520.75940.7034-0.17720.2377-0.2583-0.1568-0.03320.15220.03330.0332-0.00070.2855-0.0336-0.02520.2410.01380.212453.441-12.7194-18.9398
70.1527-0.05030.09460.08260.01470.096-0.1886-0.14560.27060.45610.26280.0818-0.22180.03510.00010.3450.026-0.00450.3235-0.00390.252464.342117.669824.5308
80.0634-0.00920.10860.2928-0.07010.1096-0.1501-0.54970.27120.25520.099-0.00530.04930.42970.00020.33850.00930.02560.3919-0.03920.400168.56476.951824.5351
90.8607-0.1647-0.01670.93740.94711.08950.111-0.1627-0.0163-0.145-0.1208-0.2015-0.0155-0.12460.00030.1838-0.01130.00260.20460.04510.133166.77992.349313.0391
100.04010.01130.0482-0.05640.00090.0577-0.15360.3220.1751-0.05220.09530.28630.06610.5106-0.00030.34610.0659-0.06240.38880.03260.340753.398110.93559.9847
110.03770.0150.00830.0241-0.05760.1036-0.0823-0.2280.00880.07490.03330.3085-0.1573-0.19080.00020.2684-0.02280.00970.36820.03060.231858.79412.21917.0318
121.11760.45671.03320.09480.33551.55240.3633-0.08070.622-0.4514-0.6714-0.182-0.4646-0.2323-0.19180.5266-0.01010.11380.3290.05620.518257.6783-6.02690.9706
130.77210.322-0.74610.7849-0.22360.59770.1620.0649-0.171-0.0406-0.1652-0.29850.2369-0.054800.2303-0.0018-0.03450.19580.03070.198765.7982-14.16229.1745
140.5523-0.3920.23880.23340.02910.28310.4537-0.09390.2716-0.4233-0.4669-0.4887-0.1478-0.0204-0.00360.40810.00170.14730.30350.03790.385849.17513.4115-17.5667
150.4602-0.037-0.42740.1917-0.09760.25930.25760.0331-0.0551-0.1142-0.11530.0529-0.16980.0422-0.00010.31250.01530.03630.25860.01850.282246.214412.4095-8.031
160.13330.00540.11890.027-0.04250.10060.55380.0036-0.02640.1875-0.2874-0.0516-0.20490.430.00010.3273-0.01230.02440.3417-0.05570.465858.400213.4117-8.9287
170.9116-0.5611-0.03750.58260.37580.4565-0.11950.0046-0.1588-0.31150.1386-0.5490.01020.1748-0.00690.2701-0.01710.02550.31320.01270.355954.8739.3519-12.8982
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -3 through 29 )A-3 - 29
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 30 through 96 )A30 - 96
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 97 through 140 )A97 - 140
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 141 through 223 )A141 - 223
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 224 through 357 )A224 - 357
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 358 through 384 )A358 - 384
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 3 through 17 )C3 - 17
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 18 through 30 )C18 - 30
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 31 through 86 )C31 - 86
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 87 through 100 )C87 - 100
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 101 through 113 )C101 - 113
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 114 through 123 )C114 - 123
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 124 through 152 )C124 - 152
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'E' and (resid 1 through 22 )E1 - 22
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'E' and (resid 23 through 44 )E23 - 44
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'E' and (resid 45 through 56 )E45 - 56
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'E' and (resid 57 through 75 )E57 - 75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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