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- PDB-6p1b: Transcription antitermination factor Q21 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p1b
タイトルTranscription antitermination factor Q21
要素Q protein
キーワードGENE REGULATION / RNA polymerase / DNA Binding / transcription / Q-dependent antitermination / Q antitermination factor
機能・相同性Bacteriophage 933W, GpQ / Phage antitermination protein Q / negative regulation of termination of DNA-templated transcription / DNA binding / Q protein
機能・相同性情報
生物種Phage 21 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.942 Å
データ登録者Yin, Z. / Ebright, R.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)GM041376 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2019
タイトル: Structural basis of Q-dependent antitermination.
著者: Zhou Yin / Jason T Kaelber / Richard H Ebright /
要旨: Lambdoid bacteriophage Q protein mediates the switch from middle to late bacteriophage gene expression by enabling RNA polymerase (RNAP) to read through transcription terminators preceding ...Lambdoid bacteriophage Q protein mediates the switch from middle to late bacteriophage gene expression by enabling RNA polymerase (RNAP) to read through transcription terminators preceding bacteriophage late genes. Q loads onto RNAP engaged in promoter-proximal pausing at a Q binding element (QBE) and adjacent sigma-dependent pause element (SDPE) to yield a Q-loading complex, and Q subsequently translocates with RNAP as a pausing-deficient, termination-deficient Q-loaded complex. Here, we report high-resolution structures of 4 states on the pathway of antitermination by Q from bacteriophage 21 (Q21): Q21, the Q21-QBE complex, the Q21-loading complex, and the Q21-loaded complex. The results show that Q21 forms a torus, a "nozzle," that narrows and extends the RNAP RNA-exit channel, extruding topologically linked single-stranded RNA and preventing the formation of pause and terminator hairpins.
履歴
登録2019年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Q protein
B: Q protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,90515
ポリマ-37,3382
非ポリマー56713
2,846158
1
A: Q protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8736
ポリマ-18,6691
非ポリマー2045
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Q protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0329
ポリマ-18,6691
非ポリマー3638
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.233, 78.905, 68.497
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.680, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...
21(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A7 - 13
121(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A15 - 47
131(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A53 - 98
141(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A100 - 110
151(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A7 - 156
161(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A7 - 156
171(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A7 - 156
181(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A7 - 156
191(chain A and (resid 7 through 13 or resid 15...A7 - 156
211(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B7 - 13
221(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B15 - 98
231(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B100 - 1
241(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B6 - 156
251(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B154
261(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B6 - 156
271(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B6 - 156
281(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B6 - 156
291(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B6 - 156
2101(chain B and (resid 7 through 13 or resid 15...B6 - 156

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要素

#1: タンパク質 Q protein


分子量: 18668.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Phage 21 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XJQ6
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 200 mM Ammonium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→50 Å / Num. obs: 24533 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.075 / Χ2: 0.809 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 81795
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.94-1.972.90.50611190.6990.3540.6210.78190
1.97-2.013.20.41112360.8260.2640.490.79696.1
2.01-2.053.50.39611930.860.2450.4670.77598.5
2.05-2.093.50.32912200.8910.2040.3880.84698.1
2.09-2.143.40.25312400.9350.1590.30.84398.3
2.14-2.183.30.21412070.9430.1360.2540.86798.4
2.18-2.243.30.18512230.9340.1190.2210.89997.5
2.24-2.33.10.15612270.9390.1030.1880.9395.9
2.3-2.373.40.13312130.9590.0840.1570.94299
2.37-2.443.50.1212410.9720.0750.1420.88399.1
2.44-2.533.50.10712360.970.0660.1260.84398.7
2.53-2.633.40.09412330.9770.0590.1110.88198.7
2.63-2.753.30.07912430.980.050.0940.81198.8
2.75-2.93.20.0712020.9840.0460.0840.77496.4
2.9-3.083.50.06612380.9810.0410.0780.71999.3
3.08-3.323.40.06212370.9840.0390.0730.72398.8
3.32-3.653.30.05612330.9870.0370.0680.71397.9
3.65-4.183.50.05712600.9860.0350.0670.68399.2
4.18-5.263.40.05712610.9840.0360.0680.66898.9
5.26-503.30.04812710.9910.0310.0580.82498.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6P1C
解像度: 1.942→39.453 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.86
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2255 1996 8.4 %
Rwork0.1845 --
obs0.188 23761 94.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 126.41 Å2 / Biso mean: 31.4145 Å2 / Biso min: 7.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.942→39.453 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2369 0 49 158 2576
Biso mean--52.49 33.63 -
残基数----296
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A1317X-RAY DIFFRACTION10.888TORSIONAL
12B1317X-RAY DIFFRACTION10.888TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9418-1.99030.2616830.2291984106759
1.9903-2.04410.27291270.23051464159189
2.0441-2.10430.28761540.22481547170197
2.1043-2.17220.2471560.20651614177098
2.1722-2.24980.22511420.19791575171798
2.2498-2.33990.26571390.19331607174697
2.3399-2.44640.22071500.18431614176499
2.4464-2.57530.23261550.18581599175499
2.5753-2.73660.22611450.18151640178599
2.7366-2.94790.22951460.19441595174197
2.9479-3.24440.24691460.18511624177099
3.2444-3.71360.21831440.17521590173498
3.7136-4.67750.18531530.15111664181799
4.6775-39.46060.20411560.18091648180499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2087-1.4625-1.13955.64423.02252.32750.07970.07220.0305-0.8922-0.1452-0.064-0.08210.0725-0.0560.20560.01860.00330.10780.0190.12837.6221-2.4234-4.5554
21.86190.1283-1.08383.4081-0.19075.36570.053-0.10170.1030.3016-0.0001-0.2125-0.01930.1399-0.01920.1436-0.0508-0.00360.08680.01430.09919.7837-5.412311.2133
32.0763-1.78751.4294.011.04823.08440.0556-0.4042-0.52970.77210.06110.80160.2904-0.45-0.03970.419-0.16470.01930.31330.10580.30684.5391-14.664419.5443
40.32280.13311.00390.74830.25153.1608-0.0818-0.667-0.72250.5011-0.07020.08610.50530.1297-0.04250.63230.0118-0.0210.33130.21450.449512.5703-19.041118.3409
51.09311.9026-0.67245.32160.66472.0893-0.0001-0.8401-0.42450.8953-0.0151-0.9253-0.01590.32360.00880.3091-0.0549-0.11260.3149-0.00010.283213.2568-3.197617.1239
61.5197-0.55660.65962.52641.93232.63610.1338-0.5033-0.23420.3223-0.10570.30820.1995-0.23870.40220.1801-0.11380.02750.24210.02740.17341.1361-9.670711.5221
71.98420.1436-1.34390.28370.55452.47630.0176-0.1275-0.3580.00940.02990.07670.45430.2999-0.02360.20180.0345-0.05260.10420.02820.233316.8271-17.0786.1839
86.65482.9641.65262.45182.15432.23170.01280.41410.17120.0198-0.16230.2902-0.1256-0.1666-0.00850.20170.1006-0.04750.19970.02150.239922.0947-31.0911-3.7615
91.68640.7720.26113.05031.79481.231-0.14890.12780.1331-0.94150.1517-0.4619-0.27310.23750.04680.33940.02710.06130.15470.02390.241726.4871-31.3675-9.8087
104.1425-1.9204-0.33362.90680.50742.3060.16920.0048-0.0798-0.2063-0.15890.19060.0658-0.22970.03810.13530.0016-0.02570.1166-0.03020.09036.4646-9.93940.3303
112.65980.8721-0.68033.14270.04674.328-0.0844-0.0526-0.22630.0342-0.03160.02890.09850.01190.06820.11320.06630.02080.1632-0.0030.083520.3203-43.001525.851
125.99150.9339-3.68095.7272-2.75633.2054-0.1620.98770.2758-0.84730.12780.1973-0.2055-0.3799-0.28260.53160.14020.01350.37690.07280.183318.6591-29.494515.2152
132.7505-0.4646-0.53274.24320.90161.8961-0.01920.68610.2348-0.4688-0.0278-0.16470.0658-0.2918-0.09890.18970.0670.00440.35350.02690.150119.815-39.503117.8967
144.0613-0.6830.30353.86790.27372.8414-0.00290.05920.3802-0.23130.13180.0211-0.23040.01330.00390.13680.06650.02240.1437-0.02580.158424.1487-31.677125.8855
153.3784-1.0484-0.52726.81315.64288.5344-0.3180.02420.0177-0.05910.36280.1463-0.35580.59470.03440.1425-0.00090.02060.2381-0.01170.256134.5518-22.715533.4425
161.39290.9785-0.20212.5627-1.05020.4693-0.1933-0.1705-0.30540.71770.3525-0.2840.36450.71810.24340.33170.1335-0.09230.2592-0.04940.329637.3896-16.477944.163
174.64151.4588-0.61442.57690.32721.8667-0.1076-0.0935-0.05960.0896-0.02840.09740.1955-0.31060.11470.12640.04420.0540.211-0.0390.127117.7437-37.916732.3708
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 6 through 15 )B6 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 16 through 28 )B16 - 28
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 29 through 41 )B29 - 41
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 42 through 46 )B42 - 46
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 47 through 59 )B47 - 59
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 60 through 74 )B60 - 74
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 75 through 103 )B75 - 103
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 104 through 111 )B104 - 111
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 112 through 122 )B112 - 122
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 123 through 156 )B123 - 156
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 7 through 33 )A7 - 33
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 34 through 45 )A34 - 45
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 46 through 74 )A46 - 74
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 75 through 93 )A75 - 93
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 94 through 112 )A94 - 112
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'A' and (resid 113 through 122 )A113 - 122
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'A' and (resid 123 through 156 )A123 - 156

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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