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万見
- PDB-6p0r: Methyltransferase domain of human suppressor of variegation 3-9 h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p0r
タイトルMethyltransferase domain of human suppressor of variegation 3-9 homolog 2 (SUV39H2) in complex with OTS186935 inhibitor
要素Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Methyltransferase domain / SUV39H2 / OTS186935 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / S-adenosyl-L-methionine binding / histone H3 methyltransferase activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / chromosome, centromeric region / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / PKMTs methylate histone lysines ...[histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / S-adenosyl-L-methionine binding / histone H3 methyltransferase activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / chromosome, centromeric region / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / PKMTs methylate histone lysines / circadian rhythm / chromatin organization / cellular response to hypoxia / methylation / cell differentiation / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / cell cycle / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone H3-K9 methyltransferase / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain ...Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone H3-K9 methyltransferase / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Beta-clip-like / SET domain / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NM4 / Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Halabelian, L. / Dong, A. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Methyltransferase domain of human suppressor of variegation 3-9 homolog 2 (SUV39H2) in complex with OTS186935 inhibitor
著者: Halabelian, L. / Dong, A. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2019年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2
B: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,36413
ポリマ－67,8472
非ポリマー1,51711
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.701, 63.388, 65.616
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.170, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2 / Histone H3-K9 methyltransferase 2 / H3-K9-HMTase 2 / Lysine N-methyltransferase 1B / Suppressor of ...Histone H3-K9 methyltransferase 2 / H3-K9-HMTase 2 / Lysine N-methyltransferase 1B / Suppressor of variegation 3-9 homolog 2 / Su(var)3-9 homolog 2


分子量: 33923.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUV39H2, KMT1B / プラスミド: pET15-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H5I1, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-NM4 / (3S)-1-[2-(5-chloro-2,4-dimethoxyphenyl)imidazo[1,2-a]pyridin-7-yl]-N-[(pyridin-4-yl)methyl]pyrrolidin-3-amine


分子量: 463.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C25H26ClN5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.49 % / Mosaicity: 1.839 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2M NH4Formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 21217 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rpim(I) all: 0.088 / Rrim(I) all: 0.166 / Χ2: 1.682 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 71065
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.443.20.77810780.7030.5030.9310.70698.4
2.44-2.493.30.75710450.670.4860.9040.69298.4
2.49-2.533.40.74310610.6490.4730.8850.7298.8
2.53-2.593.30.65110570.6720.4140.7760.73499.2
2.59-2.643.30.57310660.7170.3680.6840.83398.3
2.64-2.73.30.5410570.7390.3450.6440.92199
2.7-2.773.30.46110610.8150.2960.5510.85698.7
2.77-2.853.20.37310830.8480.240.4460.89498.1
2.85-2.933.10.31210230.870.2060.3771.04696.5
2.93-3.022.90.2429850.9160.1630.2931.2192.5
3.02-3.1330.23910060.9370.1570.2881.16592.8
3.13-3.263.50.19210680.9560.1190.2271.31199.3
3.26-3.413.60.1710680.9610.1050.2011.70399.3
3.41-3.583.60.14210700.9610.0880.1682.27698.7
3.58-3.813.60.12310680.9730.0760.1452.31998.8
3.81-4.13.50.10310910.9810.0640.1222.66699.4
4.1-4.523.50.08210750.9870.0510.0972.6598.5
4.52-5.173.50.07410610.990.0450.0872.5697.9
5.17-6.513.10.07210690.9880.0460.0862.76796.5
6.51-503.60.0711250.9910.0420.0824.41199.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.27 Å45.55 Å
Translation4.27 Å45.55 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000data processing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2R3A

2r3a


解像度: 2.4→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 10.164 / SU ML: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.442 / ESU R Free: 0.282 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2667 856 4 %RANDOM
Rwork0.2123 ---
obs0.2147 20360 97.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 87.67 Å2 / Biso mean: 42.46 Å2 / Biso min: 20.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.88 Å2-0 Å21.04 Å2
2---3.71 Å2-0 Å2
3---0.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3673 0 60 44 3777
Biso mean--45.69 34.01 -
残基数----485
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0193839
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023285
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.081.945211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8233.0067555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.595478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.94924170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.48915552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0741521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2565
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214531
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02814
LS精密化 シェル解像度: 2.404→2.467 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 64 -
Rwork0.277 1411 -
all-1475 -
obs--93.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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