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- PDB-6oya: Structure of the Rhodopsin-Transducin-Nanobody Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oya
タイトルStructure of the Rhodopsin-Transducin-Nanobody Complex
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 2
  • Camelid antibody VHH fragment
  • Gt-alpha/Gi1-alpha chimera
  • Rhodopsin
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GPCR / G protein / Complex / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Opsins / VxPx cargo-targeting to cilium / negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / sperm head plasma membrane / rod bipolar cell differentiation / absorption of visible light / opsin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Olfactory Signaling Pathway / G protein-coupled opsin signaling pathway ...Opsins / VxPx cargo-targeting to cilium / negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / sperm head plasma membrane / rod bipolar cell differentiation / absorption of visible light / opsin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Olfactory Signaling Pathway / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / podosome assembly / G protein-coupled photoreceptor activity / 11-cis retinal binding / detection of light stimulus involved in visual perception / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / rod photoreceptor outer segment / cellular response to light stimulus / eye photoreceptor cell development / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / thermotaxis / Activation of the phototransduction cascade / outer membrane / detection of temperature stimulus involved in thermoception / response to light intensity / photoreceptor cell maintenance / arrestin family protein binding / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / acyl binding / phototransduction, visible light / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / phototransduction / G-protein alpha-subunit binding / photoreceptor inner segment / sperm midpiece / visual perception / guanyl-nucleotide exchange factor activity / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / microtubule cytoskeleton organization / photoreceptor disc membrane / GDP binding / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / intracellular protein localization / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / cell-cell junction / heterotrimeric G-protein complex / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity / GTPase binding / retina development in camera-type eye / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / cell population proliferation / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / GTPase activity / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / GTP binding / zinc ion binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / : / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins ...Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / : / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein alpha subunit, group I / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Few Secondary Structures / Irregular / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINAL / Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1 / Rhodopsin / Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Lama glama (ラマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Gao, Y. / Hu, H. / Ramachandran, S. / Erickson, J.W. / Cerione, R.A. / Skiniotis, G.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA201402 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM122575 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS092695 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019
タイトル: Structures of the Rhodopsin-Transducin Complex: Insights into G-Protein Activation.
著者: Yang Gao / Hongli Hu / Sekar Ramachandran / Jon W Erickson / Richard A Cerione / Georgios Skiniotis /
要旨: Rhodopsin (Rho), a prototypical G-protein-coupled receptor (GPCR) in vertebrate vision, activates the G-protein transducin (G) by catalyzing GDP-GTP exchange on its α subunit (Gα). To elucidate the ...Rhodopsin (Rho), a prototypical G-protein-coupled receptor (GPCR) in vertebrate vision, activates the G-protein transducin (G) by catalyzing GDP-GTP exchange on its α subunit (Gα). To elucidate the determinants of G coupling and activation, we obtained cryo-EM structures of a fully functional, light-activated Rho-G complex in the presence and absence of a G-protein-stabilizing nanobody. The structures illustrate how G overcomes its low basal activity by engaging activated Rho in a conformation distinct from other GPCR-G-protein complexes. Moreover, the nanobody-free structures reveal native conformations of G-protein components and capture three distinct conformers showing the Gα helical domain (αHD) contacting the Gβγ subunits. These findings uncover the molecular underpinnings of G-protein activation by visual rhodopsin and shed new light on the role played by Gβγ during receptor-catalyzed nucleotide exchange.
履歴
登録2019年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22019年11月27日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20223
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gt-alpha/Gi1-alpha chimera
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1
N: Camelid antibody VHH fragment
R: Rhodopsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,3136
ポリマ－142,0295
非ポリマー2841
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12830 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area45240 Å2

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AR

#1: タンパク質 Gt-alpha/Gi1-alpha chimera


分子量: 41175.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04695
#5: タンパク質 Rhodopsin


分子量: 39031.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02699

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 2種, 2分子 BG

#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37430.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62871
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1 / Transducin gamma chain


分子量: 9337.784 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02698

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抗体 / 非ポリマー , 2種, 2分子 N

#4: 抗体 Camelid antibody VHH fragment


分子量: 15052.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / 7-cis-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Rhodopsin-Transducin-Nanobody ComplexCOMPLEX#1-#50MULTIPLE SOURCES
2TransducinCOMPLEX#1-#31RECOMBINANT
3RhodopsinCOMPLEX#51NATURAL
4NanobodyCOMPLEX#41RECOMBINANT
分子量値: 0.1418 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Bos taurus (ウシ)9913
23Bos taurus (ウシ)9913
34Lama glama (ラマ)9844
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %
詳細: Blot for 1 second before plunging; avoid light as much as possible.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 3837
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
12RELION分類
13cisTEM３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 309116 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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