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- PDB-6oxc: Structure of Mycobacterium tuberculosis methylmalonyl-CoA mutase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oxc
タイトルStructure of Mycobacterium tuberculosis methylmalonyl-CoA mutase with adenosyl cobalamin
要素
  • Methylmalonyl-CoA mutase large subunit
  • Methylmalonyl-CoA mutase small subunit mutA
キーワードISOMERASE / methylmalonyl CoA mutase / methylmalonyl CoA mutase deficiency / metabolic disease / cobalamin / cobalt / disease mutation / metal-binding / itaconyl CoA / radical / Mycobacterium tuberculosis / immunometabolite / B12 / methylmalonic aciduria
機能・相同性
機能・相同性情報


lactate fermentation to propionate and acetate / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / methylmalonyl-CoA mutase activity / cobalamin binding / peptidoglycan-based cell wall / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain ...Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-DEOXYADENOSINE / COBALAMIN / Methylmalonyl-CoA mutase small subunit / methylmalonyl-CoA mutase / Probable methylmalonyl-CoA mutase large subunit / Probable methylmalonyl-CoA mutase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Purchal, M. / Ruetz, M. / Banerjee, R. / Koutmos, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Heart Association 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Itaconyl-CoA forms a stable biradical in methylmalonyl-CoA mutase and derails its activity and repair.
著者: Ruetz, M. / Campanello, G.C. / Purchal, M. / Shen, H. / McDevitt, L. / Gouda, H. / Wakabayashi, S. / Zhu, J. / Rubin, E.J. / Warncke, K. / Mootha, V.K. / Koutmos, M. / Banerjee, R.
履歴
登録2019年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylmalonyl-CoA mutase large subunit
B: Methylmalonyl-CoA mutase small subunit mutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,1434
ポリマ－145,5612
非ポリマー1,5822
水24,9511385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9170 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area48070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.802, 103.561, 211.197
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Methylmalonyl-CoA mutase large subunit / Methylmalonyl-CoA mutase large subunit MutB (Mcm) / Putative methylmalonyl-CoA mutase large subunit ...Methylmalonyl-CoA mutase large subunit MutB (Mcm) / Putative methylmalonyl-CoA mutase large subunit MutB (Mcm) / Methylmalonyl-CoA mutase / Chain A


分子量: 80692.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: mutB, DK316_08225, DSI35_00620, ERS027651_01113, ERS027652_00280, ERS124361_00189, SAMEA2682864_01878, SAMEA2683035_01024
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0E8UW09, UniProt: P9WJK5*PLUS, methylmalonyl-CoA mutase
#2: タンパク質 Methylmalonyl-CoA mutase small subunit mutA


分子量: 64869.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: mutA, ERS007663_02000, ERS023446_02236, ERS027651_01114, ERS027656_01366, ERS124361_00188, SAMEA2682864_01877, SAMEA2683035_01025
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A045IZR3, UniProt: P9WJK7*PLUS, methylmalonyl-CoA mutase
#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#4: 化合物 ChemComp-5AD / 5'-DEOXYADENOSINE / 5′-デオキシアデノシン


分子量: 251.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium cacodylate/HCl, pH 6.5, 800 mM sodium citrate tribasic dihydrate, 0.05% w/v casein, 0.05% w/v hemoglobin, 0.0005% w/v pepsin, 0.0005% w/v protease, 0.0005% w/v Proteinase K, 0. ...詳細: 100 mM sodium cacodylate/HCl, pH 6.5, 800 mM sodium citrate tribasic dihydrate, 0.05% w/v casein, 0.05% w/v hemoglobin, 0.0005% w/v pepsin, 0.0005% w/v protease, 0.0005% w/v Proteinase K, 0.0005% w/v trypsin, 0.002 M HEPES sodium, pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月20日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.1 Å / Num. obs: 129672 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 24.6 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rrim(I) all: 0.16 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.887 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 6274 / CC1/2: 0.636 / Rrim(I) all: 1.104 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2REQ

2req


解像度: 1.9→28.967 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2019 6579 5.08 %
Rwork0.1618 --
obs0.1639 129577 96.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.967 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10035 0 0 1385 11420
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01110261
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.24414011
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0876119
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1361593
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081859
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92160.28632140.24433965X-RAY DIFFRACTION95
1.9216-1.94420.27442330.24693994X-RAY DIFFRACTION95
1.9442-1.96790.28332070.23273994X-RAY DIFFRACTION95
1.9679-1.99280.27962300.21214043X-RAY DIFFRACTION95
1.9928-2.0190.27042280.20623922X-RAY DIFFRACTION95
2.019-2.04670.2342340.19533995X-RAY DIFFRACTION94
2.0467-2.07590.2432150.19394012X-RAY DIFFRACTION95
2.0759-2.10690.25082010.19294053X-RAY DIFFRACTION95
2.1069-2.13980.22762330.19284007X-RAY DIFFRACTION96
2.1398-2.17490.2661910.19034098X-RAY DIFFRACTION96
2.1749-2.21230.23542130.19294075X-RAY DIFFRACTION96
2.2123-2.25260.23792090.18324100X-RAY DIFFRACTION97
2.2526-2.29590.22552170.18134087X-RAY DIFFRACTION96
2.2959-2.34270.24422110.18994061X-RAY DIFFRACTION96
2.3427-2.39360.23222360.18364067X-RAY DIFFRACTION96
2.3936-2.44930.21542150.18074018X-RAY DIFFRACTION95
2.4493-2.51050.2251990.18213918X-RAY DIFFRACTION92
2.5105-2.57830.21812080.18044083X-RAY DIFFRACTION96
2.5783-2.65420.22032050.18174158X-RAY DIFFRACTION97
2.6542-2.73980.25392260.17824157X-RAY DIFFRACTION98
2.7398-2.83760.20852110.17354107X-RAY DIFFRACTION96
2.8376-2.95110.19722330.15664168X-RAY DIFFRACTION97
2.9511-3.08530.19712570.15744143X-RAY DIFFRACTION98
3.0853-3.24770.19911910.15354236X-RAY DIFFRACTION97
3.2477-3.45090.2012160.14424209X-RAY DIFFRACTION98
3.4509-3.71690.16042310.13184200X-RAY DIFFRACTION97
3.7169-4.090.17272130.12184210X-RAY DIFFRACTION97
4.09-4.67960.13942270.11264171X-RAY DIFFRACTION96
4.6796-5.88770.14222250.1324305X-RAY DIFFRACTION97
5.8877-28.97010.18232500.16544442X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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