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- PDB-6owe: Enoyl-CoA carboxylases/reductases in complex with ethylmalonyl CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6owe
タイトルEnoyl-CoA carboxylases/reductases in complex with ethylmalonyl CoA
要素Crotonyl-CoA carboxylase/reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ECR / highly efficient CO2-fixing enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


crotonyl-CoA reductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Crotonyl-CoA reductase / : / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase ...Crotonyl-CoA reductase / : / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Chem-N9V / Chem-NDP / Putative crotonyl-CoA reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Kitasatospora setae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者DeMirci, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1231306 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Four amino acids define the CO2binding pocket of enoyl-CoA carboxylases/reductases.
著者: Stoffel, G.M.M. / Saez, D.A. / DeMirci, H. / Vogeli, B. / Rao, Y. / Zarzycki, J. / Yoshikuni, Y. / Wakatsuki, S. / Vohringer-Martinez, E. / Erb, T.J.
履歴
登録2019年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Crotonyl-CoA carboxylase/reductase
B: Crotonyl-CoA carboxylase/reductase
C: Crotonyl-CoA carboxylase/reductase
D: Crotonyl-CoA carboxylase/reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,90714
ポリマ－196,8904
非ポリマー5,01710
水20,0331112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22430 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area59800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.100, 78.700, 138.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Crotonyl-CoA carboxylase/reductase


分子量: 49222.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kitasatospora setae (strain ATCC 33774 / DSM 43861 / JCM 3304 / KCC A-0304 / NBRC 14216 / KM-6054) (バクテリア)
株: ATCC 33774 / DSM 43861 / JCM 3304 / KCC A-0304 / NBRC 14216 / KM-6054
遺伝子: ccr1, KSE_56510 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E4N096
#2: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-N9V / 5'-O-[(S)-{[(S)-[(3R)-4-({(1E)-3-[(2-{[(2S)-2-carboxybutanoyl]sulfanyl}ethyl)amino]-3-oxoprop-1-en-1-yl}amino)-3-hydroxy-2,2-dimethyl-4-oxobutoxy](hydroxy)phosphoryl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]adenosine 3'-(dihydrogen phosphate)


分子量: 879.618 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H40N7O19P3S
#4: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.34 %
結晶化温度: 294 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8
詳細: 100 mM TRIS pH 8.0 and 20% w/v poly (acrylic acid sodium salt) 5100

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→30 Å / Num. obs: 230524 / % possible obs: 97.24 % / 冗長度: 3.34 % / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 1.72→1.78 Å / Num. unique obs: 24347

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.72→29.894 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 17.93
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1704 1201 0.52 %
Rwork0.1572 --
obs0.1573 230524 97.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→29.894 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13789 0 324 1112 15225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01414710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23420030
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.5885325
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0832137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082604
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.78890.26631290.250524347X-RAY DIFFRACTION93
1.7889-1.87030.23051260.20824694X-RAY DIFFRACTION95
1.8703-1.96890.20721290.181124926X-RAY DIFFRACTION95
1.9689-2.09220.17191340.15325544X-RAY DIFFRACTION98
2.0922-2.25370.20051340.153425818X-RAY DIFFRACTION99
2.2537-2.48040.17361370.159625948X-RAY DIFFRACTION99
2.4804-2.8390.17581390.162825801X-RAY DIFFRACTION98
2.839-3.57590.16991350.159726103X-RAY DIFFRACTION99
3.5759-29.89880.1361380.133626142X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.7647 Å / Origin y: -1.4129 Å / Origin z: -33.0094 Å
111213212223313233
T0.183 Å20.0117 Å2-0.0137 Å2-0.1803 Å20.0054 Å2--0.1781 Å2
L0.1358 °20.0033 °2-0.0863 °2-0.194 °20.022 °2--0.2204 °2
S-0.004 Å °0.0016 Å °-0.0036 Å °-0.0136 Å °0.0059 Å °-0.0019 Å °0.0156 Å °0.0235 Å °-0.0016 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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