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- PDB-6ovd: Crystal structure of GluN1/GluN2A NMDA receptor agonist binding d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ovd
タイトルCrystal structure of GluN1/GluN2A NMDA receptor agonist binding domains with glycine and antagonist, 3-ethylphenyl-ACEPC
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ANTAGONIST / TRANSPORT PROTEIN / RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / serotonin metabolic process / olfactory learning / conditioned taste aversion / response to hydrogen sulfide / regulation of respiratory gaseous exchange / dendritic branch / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / cellular response to magnesium ion / protein localization to postsynaptic membrane / conditioned place preference / regulation of ARF protein signal transduction / response to methylmercury / response to other organism / propylene metabolic process / response to glycine / sleep / locomotion / dendritic spine organization / response to carbohydrate / cellular response to dsRNA / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to lipid / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / regulation of NMDA receptor activity / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / NMDA selective glutamate receptor complex / response to manganese ion / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to morphine / cellular response to zinc ion / glutamate receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / neuromuscular process / protein heterotetramerization / regulation of synapse assembly / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / male mating behavior / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / glycine binding / spinal cord development / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / suckling behavior / response to amine / startle response / dopamine metabolic process / monoatomic cation transmembrane transport / response to lithium ion / modulation of excitatory postsynaptic potential / action potential / regulation of neuronal synaptic plasticity / associative learning / monoatomic cation transport / social behavior / ligand-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / cellular response to glycine / excitatory synapse / positive regulation of dendritic spine maintenance / response to light stimulus / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of postsynaptic membrane potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / cellular response to manganese ion / postsynaptic density, intracellular component / phosphatase binding / glutamate receptor binding / neuron development / multicellular organismal response to stress / long-term memory / prepulse inhibition / calcium ion homeostasis / monoatomic cation channel activity / regulation of neuron apoptotic process / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / cell adhesion molecule binding / sensory perception of pain / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Chem-N9A / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.102 Å
データ登録者Syrenne, J.T. / Mou, T.C. / Tamborini, L. / Pinto, A. / Sprang, S.R. / Hansen, K.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103546 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS097536 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of GluN1/GluN2A NMDA receptor agonist binding domains with glycine and antagonist, 3-ethylphenyl-ACEPC
著者: Syrenne, J.T. / Mou, T.C. / Tamborini, L. / Pinto, A. / Sprang, S.R. / Hansen, K.B.
履歴
登録2019年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5084
ポリマ－65,1252
非ポリマー3822
水5,621312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area25520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.666, 87.237, 122.597
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 31785.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00959
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-N9A / (3S,5S)-5-[(2R)-2-amino-2-carboxyethyl]-1-(3-ethylphenyl)pyrazolidine-3-carboxylic acid


分子量: 307.345 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE CORRESPONDS TO THE NCBI REFERENCE NP_036705.3 FOR GLUN2A. RESIDUE THR242 IN THIS ...THE SEQUENCE CORRESPONDS TO THE NCBI REFERENCE NP_036705.3 FOR GLUN2A. RESIDUE THR242 IN THIS SEQUENCE IS SER758 IN SWISS-PROT Q00959.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M AMMONIUM SULFATE AND 16-22% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→32.85 Å / Num. obs: 34185 / % possible obs: 98.04 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 28.17 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.1195 / Rpim(I) all: 0.05773 / Rrim(I) all: 0.1333 / Net I/σ(I): 8.59
反射 シェル解像度: 2.1→2.177 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5172 / Mean I/σ(I) obs: 2.31 / Num. unique obs: 3090 / CC1/2: 0.521 / Rpim(I) all: 0.3004 / Rrim(I) all: 0.6019 / % possible all: 90.59

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5I57

5i57


解像度: 2.102→32.85 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 22.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2402 1999 5.85 %
Rwork0.194 --
obs0.1967 34185 98.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.102→32.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4414 0 22 312 4748
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024536
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4816131
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.383240
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043678
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003785
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.102-2.15450.30441230.26651994X-RAY DIFFRACTION87
2.1545-2.21270.30551400.26622233X-RAY DIFFRACTION97
2.2127-2.27780.29711410.25432269X-RAY DIFFRACTION97
2.2778-2.35130.31021410.23382272X-RAY DIFFRACTION98
2.3513-2.43540.26681390.22572255X-RAY DIFFRACTION99
2.4354-2.53280.2561450.21682308X-RAY DIFFRACTION99
2.5328-2.64810.28531430.21232313X-RAY DIFFRACTION99
2.6481-2.78760.26791430.20892301X-RAY DIFFRACTION99
2.7876-2.96220.26081430.20322306X-RAY DIFFRACTION99
2.9622-3.19070.25081450.19792335X-RAY DIFFRACTION99
3.1907-3.51150.22951460.17962344X-RAY DIFFRACTION100
3.5115-4.0190.20441470.16782360X-RAY DIFFRACTION100
4.019-5.06080.20151480.1492390X-RAY DIFFRACTION100
5.0608-32.850.2111550.18692507X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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