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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6opl | ||||||
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タイトル | Human biliverdin IX beta reductase Q14R mutant: NADP complex | ||||||
![]() | Flavin reductase (NADPH) | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / Human biliverdin IX beta reductase / short-chain dehydrogenase/reductase | ||||||
機能・相同性 | ![]() biliberdin reductase (NAD+) activity / biliverdin reductase (NADP+) activity / biliverdin reductase [NAD(P)+] activity / flavin reductase (NADPH) / 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / megakaryocyte differentiation / riboflavin reductase (NADPH) activity / heme catabolic process ...biliberdin reductase (NAD+) activity / biliverdin reductase (NADP+) activity / biliverdin reductase [NAD(P)+] activity / flavin reductase (NADPH) / 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / megakaryocyte differentiation / riboflavin reductase (NADPH) activity / heme catabolic process / Heme degradation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Cytoprotection by HMOX1 / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Paukovich, N.A. / Eisenmesser, E.Z. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Controlling biliverdin reductase B coenzyme binding through evolution 著者: Paukovich, N.A. / Eisenmesser, E.Z. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 91.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 68.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 351.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 352.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 1.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 5.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1hdoS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22049.283 Da / 分子数: 1 / 変異: Q14R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P30043, flavin reductase (NADPH), biliverdin reductase |
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#2: 化合物 | ChemComp-NAP / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.34 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: mother liquor: 0.1 M MES monohydrate, 12% w/v PEG20000, 1 M sodium chloride |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2018年8月24日 |
放射 | モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.37→39.98 Å / Num. obs: 55280 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 15.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.37→1.39 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 2.133 / Num. unique obs: 2685 / CC1/2: 0.317 / Χ2: 0.73 / % possible all: 99.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB entry 1HDO 解像度: 1.37→38.697 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.33
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.37→38.697 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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