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- PDB-6oe9: Crystal structure of p204 HIN1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oe9
タイトルCrystal structure of p204 HIN1 domain
要素Interferon-activable protein 204
キーワードIMMUNE SYSTEM / DNA binding protein / cytosolic protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to interferon-alpha / nuclear inclusion body / inner ear development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / cellular response to interferon-beta / positive regulation of osteoblast differentiation / activation of innate immune response / Neutrophil degranulation / transcription coregulator activity / response to bacterium ...cellular response to interferon-alpha / nuclear inclusion body / inner ear development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / cellular response to interferon-beta / positive regulation of osteoblast differentiation / activation of innate immune response / Neutrophil degranulation / transcription coregulator activity / response to bacterium / double-stranded DNA binding / nuclear speck / innate immune response / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death-like domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins ...HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death-like domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-activable protein 204
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Tian, Y. / Yin, Q.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R00AI108793 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / : 2019
タイトル: Structural analysis of the HIN1 domain of interferon-inducible protein 204.
著者: Tian, Y. / Yin, Q.
履歴
登録2019年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-activable protein 204
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8889
ポリマ-23,1361
非ポリマー7538
3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.383, 58.383, 315.836
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-687-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Interferon-activable protein 204 / Ifi-204 / Interferon-inducible protein p204


分子量: 23135.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ifi204 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DOV2
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.33 M ammonium sulfate, 0.05 M sodium acetate pH 4.5, and 0.2 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→49.92 Å / Num. obs: 44585 / % possible obs: 98.52 % / 冗長度: 21.9 % / Biso Wilson estimate: 30.68 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.08239 / Rrim(I) all: 0.08439 / Net I/σ(I): 33.03
反射 シェル解像度: 1.94→2.01 Å / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 0.3337 / Mean I/σ(I) obs: 7.95 / Num. unique obs: 2324 / CC1/2: 0.977 / % possible all: 95.95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O0Q
解像度: 1.94→49.925 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1921 2000 8.14 %
Rwork0.1721 --
obs0.1737 24561 98.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→49.925 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1593 0 44 178 1815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3252291
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.795624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064252
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009288
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9404-1.98890.22061330.18221489X-RAY DIFFRACTION96
1.9889-2.04270.19481350.16871527X-RAY DIFFRACTION96
2.0427-2.10280.20351370.17121549X-RAY DIFFRACTION97
2.1028-2.17070.21171390.161569X-RAY DIFFRACTION98
2.1707-2.24820.19581400.15841577X-RAY DIFFRACTION98
2.2482-2.33830.19171400.1731584X-RAY DIFFRACTION99
2.3383-2.44470.18161400.17871576X-RAY DIFFRACTION99
2.4447-2.57360.22761400.19251583X-RAY DIFFRACTION99
2.5736-2.73480.19581430.19141611X-RAY DIFFRACTION99
2.7348-2.94590.2071430.19121616X-RAY DIFFRACTION99
2.9459-3.24230.21531470.18321656X-RAY DIFFRACTION99
3.2423-3.71140.16921460.16531649X-RAY DIFFRACTION100
3.7114-4.67540.17071510.14861712X-RAY DIFFRACTION100
4.6754-49.9420.19491660.1791863X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.1162 Å / Origin y: -24.514 Å / Origin z: -15.9294 Å
111213212223313233
T0.2371 Å20.0879 Å20.0381 Å2-0.2128 Å2-0.0234 Å2--0.2327 Å2
L1.1078 °2-0.0725 °2-0.0552 °2-1.3036 °20.8373 °2--2.7616 °2
S0.2103 Å °-0.0062 Å °0.1854 Å °-0.3166 Å °-0.1462 Å °-0.0009 Å °-0.3175 Å °-0.2187 Å °-0.0738 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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