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- PDB-6odg: SVQIVY, Crystal Structure of a tau protein fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6odg
タイトルSVQIVY, Crystal Structure of a tau protein fragment
要素Microtubule-associated protein tau
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / Tau / MicroED
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / positive regulation of protein localization / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / axonal transport of mitochondrion / axon development / central nervous system neuron development / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / dynactin binding / apolipoprotein binding / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial membrane potential / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / axolemma / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / supramolecular fiber organization / regulation of cellular response to heat / stress granule assembly / cytoplasmic microtubule organization / regulation of calcium-mediated signaling / axon cytoplasm / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / synapse assembly / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / astrocyte activation / response to lead ion / synapse organization / microglial cell activation / Hsp90 protein binding / regulation of synaptic plasticity / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cellular response to reactive oxygen species / SH3 domain binding / microtubule cytoskeleton organization / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / cell-cell signaling / protein-macromolecule adaptor activity / actin binding / single-stranded DNA binding / cellular response to heat / protein-folding chaperone binding / cell body / growth cone / microtubule binding / double-stranded DNA binding / microtubule / amyloid fibril formation / sequence-specific DNA binding / dendritic spine / learning or memory / nuclear speck / neuron projection / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / DNA damage response / dendrite / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Microtubule-associated protein Tau / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1 Å
データ登録者Eisenberg, D.S. / Boyer, D.R. / Sawaya, M.R. / Seidler, P.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG0543022 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Structure-based inhibitors halt prion-like seeding by Alzheimer's disease-and tauopathy-derived brain tissue samples.
著者: Seidler, P.M. / Boyer, D.R. / Murray, K.A. / Yang, T.P. / Bentzel, M. / Sawaya, M.R. / Rosenberg, G. / Cascio, D. / Williams, C.K. / Newell, K.L. / Ghetti, B. / DeTure, M.A. / Dickson, D.W. / ...著者: Seidler, P.M. / Boyer, D.R. / Murray, K.A. / Yang, T.P. / Bentzel, M. / Sawaya, M.R. / Rosenberg, G. / Cascio, D. / Williams, C.K. / Newell, K.L. / Ghetti, B. / DeTure, M.A. / Dickson, D.W. / Vinters, H.V. / Eisenberg, D.S.
履歴
登録2019年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein tau
B: Microtubule-associated protein tau


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,4162
ポリマ－1,4162
非ポリマー00
水362
1
A: Microtubule-associated protein tau
B: Microtubule-associated protein tau

A: Microtubule-associated protein tau
B: Microtubule-associated protein tau

A: Microtubule-associated protein tau
B: Microtubule-associated protein tau

A: Microtubule-associated protein tau
B: Microtubule-associated protein tau

A: Microtubule-associated protein tau
B: Microtubule-associated protein tau


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,07810
ポリマ－7,07810
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_755x+2,y,z1
crystal symmetry operation1_855x+3,y,z1
crystal symmetry operation1_955x+4,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)4.710, 37.500, 21.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Auth seq-ID: 1 - 6 / Label seq-ID: 1 - 6

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 707.815 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 622-627 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 6.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: batch mode
詳細: 3.3 mg/mL SVQIVY, 0.667 M DL-malic acid, pH 7.0, 8% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月1日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→18.75 Å / Num. obs: 3392 / % possible obs: 85.2 % / 冗長度: 7.783 % / Biso Wilson estimate: 6.64 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.319 / Rrim(I) all: 0.337 / Χ2: 0.769 / Net I/σ(I): 3.57 / Num. measured all: 26400 / Scaling rejects: 13
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1-1.035.0110.7541.121860.8510.83164.8
1.03-1.055.2190.6561.642150.70.72575.7
1.05-1.085.5920.6761.742060.6930.74174.9
1.08-1.126.1630.6172.012460.7940.66987.5
1.12-1.167.4120.7111.912570.7260.75889.9
1.16-1.29.1240.6782.252340.8240.71490.3
1.2-1.247.8360.5932.42010.8520.63188.2
1.24-1.298.3390.49831890.8710.52888.7
1.29-1.358.3170.5672.812020.8290.60190.6
1.35-1.418.4970.5262.771930.9590.55887.7
1.41-1.499.6620.4684.062010.8730.49191.8
1.49-1.5810.0980.385.41940.9730.39690.7
1.58-1.697.650.3934.081370.9390.41887.3
1.69-1.838.0830.3395.481440.9230.36187.3
1.83-28.6480.3526.471420.9170.37588.8
2-2.248.8430.2847.21400.9590.30190.9
2.24-2.588.9270.4247.111090.9730.44488.6
2.58-3.167.2940.2137.03850.9970.22787.6
3.16-4.479.2980.2249.21840.9830.23887.5
4.47-18.757.9260.2238.18270.9890.23265.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1→18.75 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 37.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2663 339 10.03 %
Rwork0.2447 --
obs0.2469 3380 84.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 20.59 Å2 / Biso mean: 7.5434 Å2 / Biso min: 2.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1→18.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数100 0 0 2 102
Biso mean---16.62 -
残基数----12
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015100
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.337136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0718
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0116
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.09134
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A66X-RAY DIFFRACTION12.41TORSIONAL
12B66X-RAY DIFFRACTION12.41TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.0003-1.26020.36191620.30121450161281
1.2602-18.75330.23041770.22351591176888

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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