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- PDB-6ocg: Crystal structure of VASH1-SVBP complex bound with EpoY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ocg
タイトルCrystal structure of VASH1-SVBP complex bound with EpoY
要素
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / carboxypeptidase / tubulin detyrosination / VASH1-SVBP complex / microtubule modification / CYTOSOLIC PROTEIN / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / negative regulation of lymphangiogenesis / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of endothelial cell migration / labyrinthine layer blood vessel development / peptidase activator activity / axon development ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / negative regulation of lymphangiogenesis / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of endothelial cell migration / labyrinthine layer blood vessel development / peptidase activator activity / axon development / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein secretion / regulation of angiogenesis / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of protein ubiquitination / negative regulation of angiogenesis / response to wounding / apical part of cell / actin binding / angiogenesis / microtubule binding / cytoskeleton / regulation of cell cycle / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BJL / Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.833 Å
データ登録者Li, F. / Luo, X. / Yu, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)RP150583-P2 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural basis of tubulin detyrosination by vasohibins.
著者: Li, F. / Hu, Y. / Qi, S. / Luo, X. / Yu, H.
履歴
登録2019年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
B: Small vasohibin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2565
ポリマ－31,8032
非ポリマー4533
水6,089338
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area13920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.671, 126.454, 46.082
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Tubulin carboxypeptidase 1 / Tyrosine carboxypeptidase 1 / TTCP 1 / Vasohibin-1


分子量: 28665.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VASH1, KIAA1036, VASH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7L8A9, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#2: タンパク質・ペプチド Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 3137.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8N300

-
非ポリマー , 4種, 341分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-BJL / N-[(3R)-4-ethoxy-3-hydroxy-4-oxobutanoyl]-L-tyrosine


分子量: 325.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C15H19NO7
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.75 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 5% (v/v) TacsimateTM, 0.1 M HEPES, pH 7.0, and 10% (w/v) polyethylene glycol monomethyl ether 5,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. obs: 37002 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 19.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.058 / Χ2: 0.952 / Net I/σ(I): 50.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.83-1.8613.33.54118110.6170.9943.6810.90399.8
1.86-1.913.52.46918020.710.6892.5650.93799.7
1.9-1.9313.41.91318360.7760.5361.9880.97599.8
1.93-1.9713.41.44818160.8680.4061.5050.94899.5
1.97-2.0113.21.1118230.9060.3131.1550.93399.6
2.01-2.06130.82218160.9540.2330.8550.95799.9
2.06-2.1112.80.57318390.9730.1660.5970.99799.9
2.11-2.1711.90.40318310.9770.1210.4210.9999.3
2.17-2.2312.70.31117910.9880.0890.3240.99398.5
2.23-2.3113.60.26418450.9940.0740.2741.09399.8
2.31-2.3913.60.17318300.9950.0480.180.97899.6
2.39-2.4813.50.13918430.9960.0390.1450.96999.7
2.48-2.613.40.10618530.9970.030.110.93899.7
2.6-2.7312.90.0818490.9980.0230.0830.948100
2.73-2.912.20.06418600.9980.0190.0670.94199.6
2.9-3.1313.80.05218590.9990.0150.0540.95799.8
3.13-3.4413.60.04418710.9990.0120.0460.95399.7
3.44-3.9412.80.0418770.9990.0110.0410.95699.4
3.94-4.9712.50.03419110.9990.010.0350.85999.3
4.97-5012.20.03120390.9980.0090.0320.81599.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OCF

6ocf


解像度: 1.833→47.121 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.29
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2187 1662 5 %
Rwork0.1771 --
obs0.1792 33223 89.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 93.38 Å2 / Biso mean: 30.3425 Å2 / Biso min: 6.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.833→47.121 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2238 0 30 338 2606
Biso mean--47.91 39.28 -
残基数----273
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8329-1.88680.3062550.26551035109036
1.8868-1.94770.2764890.25581690177959
1.9477-2.01740.25891280.24972441256984
2.0174-2.09810.2841500.2262859300998
2.0981-2.19360.25441500.2012847299798
2.1936-2.30930.24461520.190828743026100
2.3093-2.45390.2391530.179729093062100
2.4539-2.64340.23111540.185429323086100
2.6434-2.90940.25381540.180629273081100
2.9094-3.33030.20561550.167629473102100
3.3303-4.19540.19611570.14312981313899
4.1954-47.13660.16211650.154731193284100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.14822.50960.24435.5981-0.10163.84640.1009-0.09550.63040.4128-0.16750.1372-0.6051-0.50970.05460.24040.09560.02820.1582-0.01730.3093-43.383434.419-21.3594
22.2016-1.0350.83382.09520.0833.8119-0.07890.71850.6446-0.49230.029-0.3848-0.4248-0.1260.0080.20380.03360.05450.3180.1330.2795-37.338532.5504-35.0751
31.19290.46280.38351.1788-0.80971.0404-0.0218-0.1904-0.1830.08210.02540.19830.0207-0.1181-0.0840.1222-0.06190.10780.05680.00150.1833-35.072515.1155-16.1024
43.20321.2504-0.44771.914-0.40051.22480.0808-0.44060.15590.378-0.07350.09220.004-0.0404-0.0620.2005-0.02020.0810.2124-0.0050.0899-25.135419.1002-5.1007
52.6696-0.1447-0.23651.2565-0.19452.4220.0055-0.94520.01920.72880.0954-0.0247-0.00930.0076-0.00890.6526-0.00010.00140.6114-0.01650.1421-20.761518.92377.7991
66.97361.4032-0.37886.1998-0.18015.1453-0.00830.38270.0278-0.34450.0134-0.0147-0.0033-0.1628-0.03150.09540.02150.03130.03940.02030.0938-38.391526.2423-29.4141
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 59 through 84 )A59 - 84
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 85 through 105 )A85 - 105
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 106 through 180 )A106 - 180
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 181 through 277 )A181 - 277
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 278 through 305 )A278 - 305
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 26 through 51 )B26 - 51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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