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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ocf | ||||||
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Title | The crystal structure of VASH1-SVBP complex | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/PROTEIN BINDING / tubulin carboxypeptidases / microtubule modification / tubulin detyrosination / VASH1-SVBP complex / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / regulation of cellular senescence / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / axon development ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / regulation of cellular senescence / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / axon development / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein secretion / regulation of angiogenesis / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of protein ubiquitination / negative regulation of angiogenesis / response to wounding / apical part of cell / actin binding / microtubule binding / angiogenesis / cytoskeleton / regulation of cell cycle / cell cycle / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Li, F. / Luo, X. / Yu, H. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis of tubulin detyrosination by vasohibins. Authors: Li, F. / Hu, Y. / Qi, S. / Luo, X. / Yu, H. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 143.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 117 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 447.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 453.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 16 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 22.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 29092.645 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein/peptide | Mass: 5998.477 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Chemical | ChemComp-GOL / |
#4: Chemical | ChemComp-CL / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.72 Å3/Da / Density % sol: 66.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 Details: 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate, pH 5.0, and 18% (w/v) PEG20000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 15, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 48368 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 24.5 % / Biso Wilson estimate: 24.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.09 / Χ2: 1.072 / Net I/σ(I): 42.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 149.8 Å2 / Biso mean: 41.7347 Å2 / Biso min: 9.12 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.102→45.214 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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