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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5xv3 | ||||||
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| Title | Crystal structure of ATG101-ATG13HORMA | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / AUTOPHAGY / ATG101 / ATG13 / HORMA | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationAtg1/ULK1 kinase complex / response to mitochondrial depolarisation / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / protein kinase regulator activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Macroautophagy / autophagosome assembly ...Atg1/ULK1 kinase complex / response to mitochondrial depolarisation / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / protein kinase regulator activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Macroautophagy / autophagosome assembly / mitophagy / positive regulation of autophagy / autophagosome / protein serine/threonine kinase activator activity / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / protein-containing complex binding / mitochondrion / identical protein binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.57 Å | ||||||
Authors | Kim, B.-W. / Song, H.K. | ||||||
Citation | Journal: Autophagy / Year: 2018Title: The C-terminal region of ATG101 bridges ULK1 and PtdIns3K complex in autophagy initiation. Authors: Kim, B.-W. / Jin, Y. / Kim, J. / Kim, J.H. / Jung, J. / Kang, S. / Kim, I.Y. / Kim, J. / Cheong, H. / Song, H.K. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5xv3.cif.gz | 316.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5xv3.ent.gz | 258.8 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5xv3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5xv3_validation.pdf.gz | 472.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5xv3_full_validation.pdf.gz | 488.2 KB | Display | |
| Data in XML | 5xv3_validation.xml.gz | 30.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 5xv3_validation.cif.gz | 40.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xv/5xv3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xv/5xv3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5xuySC ![]() 5xv4C ![]() 5xv6C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 21319.652 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 1-190 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ATG13, KIAA0652 / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 24862.424 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: K40A/K41A/E42A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ATG101, C12orf44, PP894 / Production host: ![]() #3: Chemical | ChemComp-PEG / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.5 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1M HEPES (pH7.5), 0.2M MgCl2, 6-8% (w/v) PEG 3350 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL26B2 / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Jan 15, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.57→50 Å / Num. obs: 36347 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 54.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 1.058 / Net I/av σ(I): 26.647 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 299829 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 5XUY Resolution: 2.57→38.593 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 36.63
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 198.17 Å2 / Biso mean: 82.9842 Å2 / Biso min: 30 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.57→38.593 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
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