+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6oc7 | ||||||
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Title | HMP42 Fab in complex with Protein G | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Anti-HIV antibody / Fab fragment / crystallization chaperone | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Streptococcus sp. group G (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.296 Å | ||||||
Authors | Bernard, S.M. / Wilson, I.A. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Science / Year: 2019 Title: A generalized HIV vaccine design strategy for priming of broadly neutralizing antibody responses. Authors: Jon M Steichen / Ying-Cing Lin / Colin Havenar-Daughton / Simone Pecetta / Gabriel Ozorowski / Jordan R Willis / Laura Toy / Devin Sok / Alessia Liguori / Sven Kratochvil / Jonathan L Torres ...Authors: Jon M Steichen / Ying-Cing Lin / Colin Havenar-Daughton / Simone Pecetta / Gabriel Ozorowski / Jordan R Willis / Laura Toy / Devin Sok / Alessia Liguori / Sven Kratochvil / Jonathan L Torres / Oleksandr Kalyuzhniy / Eleonora Melzi / Daniel W Kulp / Sebastian Raemisch / Xiaozhen Hu / Steffen M Bernard / Erik Georgeson / Nicole Phelps / Yumiko Adachi / Michael Kubitz / Elise Landais / Jeffrey Umotoy / Amanda Robinson / Bryan Briney / Ian A Wilson / Dennis R Burton / Andrew B Ward / Shane Crotty / Facundo D Batista / William R Schief / Abstract: Vaccine induction of broadly neutralizing antibodies (bnAbs) to HIV remains a major challenge. Germline-targeting immunogens hold promise for initiating the induction of certain bnAb classes; yet for ...Vaccine induction of broadly neutralizing antibodies (bnAbs) to HIV remains a major challenge. Germline-targeting immunogens hold promise for initiating the induction of certain bnAb classes; yet for most bnAbs, a strong dependence on antibody heavy chain complementarity-determining region 3 (HCDR3) is a major barrier. Exploiting ultradeep human antibody sequencing data, we identified a diverse set of potential antibody precursors for a bnAb with dominant HCDR3 contacts. We then developed HIV envelope trimer-based immunogens that primed responses from rare bnAb-precursor B cells in a mouse model and bound a range of potential bnAb-precursor human naïve B cells in ex vivo screens. Our repertoire-guided germline-targeting approach provides a framework for priming the induction of many HIV bnAbs and could be applied to most HCDR3-dominant antibodies from other pathogens. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6oc7.cif.gz | 216.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6oc7.ent.gz | 170.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6oc7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6oc7_validation.pdf.gz | 249.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6oc7_full_validation.pdf.gz | 249.3 KB | Display | |
Data in XML | 6oc7_validation.xml.gz | 947 B | Display | |
Data in CIF | 6oc7_validation.cif.gz | 9.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oc/6oc7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oc/6oc7 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7875C 7876C 7884C 7885C 6dfgC 6dfhC 6nf5C 6nfcC 4fqqS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 25196.252 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) |
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#2: Antibody | Mass: 22774.115 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) |
#3: Antibody | Mass: 7348.088 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Streptococcus sp. group G (bacteria) / Gene: spg / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P19909 |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 17% PEG 4000, 15% glycerol, 8.5% 2-propanol and 85 mM HEPES pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 27, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.296→48.103 Å / Num. obs: 120493 / % possible obs: 95.9 % / Redundancy: 3.1 % / Net I/σ(I): 15.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.296→1.37 Å / Num. unique obs: 16114 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4fqq Resolution: 1.296→48.103 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.66
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.296→48.103 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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