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- PDB-6o9o: Crystal Structure of SMYD3 with Potent and Selective Isoxazole Am... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o9o
タイトルCrystal Structure of SMYD3 with Potent and Selective Isoxazole Amide Inhibitor 1
要素Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
キーワードTRANSFERASE / Histone / MYND / SET
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LUP / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.586 Å
データ登録者Elkins, P.A. / Wang, L.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Discovery of Isoxazole Amides as Potent and Selective SMYD3 Inhibitors
著者: Su, D.-S. / Elkins, P.A.
履歴
登録2019年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,96911
ポリマ－49,5431
非ポリマー1,42610
水7,044391
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.433, 66.636, 107.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 49542.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H7B4, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 6種, 401分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#6: 化合物 ChemComp-LUP / 5-cyclopropyl-N-{1-[({trans-4-[(4,4,4-trifluorobutyl)amino]cyclohexyl}methyl)sulfonyl]piperidin-4-yl}-1,2-oxazole-3-carboxamide


分子量: 520.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H35F3N4O4S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Libro 24 well sitting drop tray. Reservoir solution: 10% PEG 3350, 0.2M MgOAc Drops composed of 2ul protein + 2 ul reservoir. Frozen seed stock added to ensure nucleation. Crystals should ...詳細: Libro 24 well sitting drop tray. Reservoir solution: 10% PEG 3350, 0.2M MgOAc Drops composed of 2ul protein + 2 ul reservoir. Frozen seed stock added to ensure nucleation. Crystals should grow overnight at 22C and fully mature within 3 days Apo crystals were soaked with inhibitor as follows: 1ul 100mM compound + 1ul well buffer Add 0.3ul to the drop Incubate at room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.586→66.64 Å / Num. obs: 60184 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.59-1.675.50.57284540.8710.2630.63297.6
5.02-66.646.60.03720940.9990.0150.0499.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.27データスケーリング
PHENIX(1.14_3260)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.586→56.614 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2002 5654 4.94 %
Rwork0.1723 --
obs0.1737 60111 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 89.92 Å2 / Biso mean: 23.7103 Å2 / Biso min: 9.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.586→56.614 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3326 0 86 396 3808
Biso mean--22.98 31.1 -
残基数----426
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5862-1.60420.31461540.28493291344591
1.6042-1.62310.32251690.27353472364194
1.6231-1.64290.34141840.26053583376797
1.6429-1.66370.24551670.233836963863100
1.6637-1.68560.22871830.224136093792100
1.6856-1.70870.2341990.215136873886100
1.7087-1.73310.23262000.201635903790100
1.7331-1.7590.25282000.192536663866100
1.759-1.78650.21641880.188736133801100
1.7865-1.81570.2341950.190336903885100
1.8157-1.84710.2092080.18536223830100
1.8471-1.88060.19951660.18336533819100
1.8806-1.91680.20461490.177736973846100
1.9168-1.95590.20472060.181636643870100
1.9559-1.99850.2581880.190436323820100
1.9985-2.0450.25591960.17836513847100
2.045-2.09610.20722090.183836393848100
2.0961-2.15280.22581680.176836573825100
2.1528-2.21610.2151940.176636623856100
2.2161-2.28770.22371890.171236453834100
2.2877-2.36940.22251860.172336503836100
2.3694-2.46430.18471940.173936403834100
2.4643-2.57650.20661780.169936683846100
2.5765-2.71230.20152120.173836153827100
2.7123-2.88220.17741700.171136833853100
2.8822-3.10470.20921960.167536263822100
3.1047-3.41710.18791870.159636663853100
3.4171-3.91150.17121750.145736593834100
3.9115-4.92770.14922070.135536183825100
4.9277-56.650.18852370.1743584382199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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