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- PDB-6p6g: Co-crystal Structure of human SMYD3 with Isoxazole Amides Inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p6g
タイトルCo-crystal Structure of human SMYD3 with Isoxazole Amides Inhibitors
要素Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / methyltransferase / oncology / inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LUP / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Elkins, P.A. / Wang, L.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Discovery of Isoxazole Amides as Potent and Selective SMYD3 Inhibitors.
著者: Su, D.S. / Qu, J. / Schulz, M. / Blackledge, C.W. / Yu, H. / Zeng, J. / Burgess, J. / Reif, A. / Stern, M. / Nagarajan, R. / Pappalardi, M.B. / Wong, K. / Graves, A.P. / Bonnette, W. / Wang, ...著者: Su, D.S. / Qu, J. / Schulz, M. / Blackledge, C.W. / Yu, H. / Zeng, J. / Burgess, J. / Reif, A. / Stern, M. / Nagarajan, R. / Pappalardi, M.B. / Wong, K. / Graves, A.P. / Bonnette, W. / Wang, L. / Elkins, P. / Knapp-Reed, B. / Carson, J.D. / McHugh, C. / Mohammad, H. / Kruger, R. / Luengo, J. / Heerding, D.A. / Creasy, C.L.
履歴
登録2019年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,96911
ポリマ－49,5431
非ポリマー1,42610
水7,044391
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.433, 66.636, 107.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 49542.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9H7B4, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 6種, 401分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#6: 化合物 ChemComp-LUP / 5-cyclopropyl-N-{1-[({trans-4-[(4,4,4-trifluorobutyl)amino]cyclohexyl}methyl)sulfonyl]piperidin-4-yl}-1,2-oxazole-3-carboxamide


分子量: 520.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H35F3N4O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Sitting Drop, Linbro tray, room temp, reservoir is 10% PEG 3350, 0.2M MgOAc , protein:reservoir is 1:1, streak seed soaking: 2ul 20%PEG 3350, 0.4M MgOAc added to 2ul protein, mix and add 0. ...詳細: Sitting Drop, Linbro tray, room temp, reservoir is 10% PEG 3350, 0.2M MgOAc , protein:reservoir is 1:1, streak seed soaking: 2ul 20%PEG 3350, 0.4M MgOAc added to 2ul protein, mix and add 0.3ul to drop, store at 295

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.07805 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07805 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→66.64 Å / Num. obs: 60184 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 413998
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.59-1.675.50.57284540.8710.2630.63297.6
1.66-1.710.0371000.9990.0150.04

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.27データスケーリング
PHENIX(1.14_3260)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DENZOデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.59→56.614 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2002 5654 4.94 %
Rwork0.1723 --
obs0.1737 114482 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 89.92 Å2 / Biso mean: 23.7103 Å2 / Biso min: 9.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.59→56.614 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3326 0 86 396 3808
Biso mean--22.98 31.1 -
残基数----426
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5862-1.60420.31461540.28493291344591
1.6042-1.62310.32251690.27353472364194
1.6231-1.64290.34141840.26053583376797
1.6429-1.66370.24551670.233836963863100
1.6637-1.68560.22871830.224136093792100
1.6856-1.70870.2341990.215136873886100
1.7087-1.73310.23262000.201635903790100
1.7331-1.7590.25282000.192536663866100
1.759-1.78650.21641880.188736133801100
1.7865-1.81570.2341950.190336903885100
1.8157-1.84710.2092080.18536223830100
1.8471-1.88060.19951660.18336533819100
1.8806-1.91680.20461490.177736973846100
1.9168-1.95590.20472060.181636643870100
1.9559-1.99850.2581880.190436323820100
1.9985-2.0450.25591960.17836513847100
2.045-2.09610.20722090.183836393848100
2.0961-2.15280.22581680.176836573825100
2.1528-2.21610.2151940.176636623856100
2.2161-2.28770.22371890.171236453834100
2.2877-2.36940.22251860.172336503836100
2.3694-2.46430.18471940.173936403834100
2.4643-2.57650.20661780.169936683846100
2.5765-2.71230.20152120.173836153827100
2.7123-2.88220.17741700.171136833853100
2.8822-3.10470.20921960.167536263822100
3.1047-3.41710.18791870.159636663853100
3.4171-3.91150.17121750.145736593834100
3.9115-4.92770.14922070.135536183825100
4.9277-56.650.18852370.1743584382199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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