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- PDB-6o8q: HUaa 19bp SYM DNA pH 4.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o8q
タイトルHUaa 19bp SYM DNA pH 4.5
要素
  • (DNA (57-MER)) x 2
  • DNA-binding protein HU-alpha
キーワードdna binding protein/dna / Nucleoid Associated Protein / DNA supercoiling / Histone like proteins / DNA BINDING PROTEIN / dna binding protein-dna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HU-DNA complex / DnaA-HU complex / bacterial nucleoid packaging / chromosome condensation / DNA replication initiation / structural constituent of chromatin / DNA repair / DNA-templated transcription / DNA damage response / DNA binding ...HU-DNA complex / DnaA-HU complex / bacterial nucleoid packaging / chromosome condensation / DNA replication initiation / structural constituent of chromatin / DNA repair / DNA-templated transcription / DNA damage response / DNA binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
HU Protein; Chain A / IHF-like DNA-binding proteins / Histone-like DNA-binding protein, conserved site / Bacterial histone-like DNA-binding proteins signature. / Histone-like DNA-binding protein / Bacterial DNA-binding protein / bacterial (prokaryotic) histone like domain / Integration host factor (IHF)-like DNA-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA-binding protein HU-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.216 Å
データ登録者Remesh, S.G. / Hammel, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)Integrated Diffraction Analysis Technologies 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Nucleoid remodeling during environmental adaptation is regulated by HU-dependent DNA bundling.
著者: Remesh, S.G. / Verma, S.C. / Chen, J.H. / Ekman, A.A. / Larabell, C.A. / Adhya, S. / Hammel, M.
履歴
登録2019年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein HU-alpha
B: DNA-binding protein HU-alpha
C: DNA-binding protein HU-alpha
D: DNA-binding protein HU-alpha
E: DNA-binding protein HU-alpha
F: DNA-binding protein HU-alpha
G: DNA-binding protein HU-alpha
H: DNA-binding protein HU-alpha
I: DNA-binding protein HU-alpha
J: DNA-binding protein HU-alpha
K: DNA (57-MER)
L: DNA (57-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,87012
ポリマ－130,87012
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29630 Å2
ΔGint-262 kcal/mol
Surface area62270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.411, 61.151, 351.203
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
DNA-binding protein HU-alpha / HU-2 / NS2


分子量: 9607.031 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: hupA, b4000, JW3964
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0ACF0
#2: DNA鎖 DNA (57-MER)


分子量: 17475.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#3: DNA鎖 DNA (57-MER)


分子量: 17324.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 0.1 M Na-malonate, pH 4.0 12% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11583 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11583 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.216→50.18 Å / Num. obs: 20484 / % possible obs: 93.91 % / 冗長度: 12.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1772 / Rpim(I) all: 0.0531 / Rrim(I) all: 0.1852 / Net I/σ(I): 11.31
反射 シェル解像度: 3.216→3.331 Å / Rmerge(I) obs: 1.388 / Num. unique obs: 1608 / CC1/2: 0.83 / Rrim(I) all: 1.444 / % possible all: 73.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.216→50.18 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2854 1984 9.7 %
Rwork0.2466 --
obs0.2504 20462 93.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.216→50.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6047 2316 0 0 8363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048685
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69212203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3874874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431480
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031169
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2164-3.29680.37061100.327944X-RAY DIFFRACTION69
3.2968-3.38590.38061180.32511144X-RAY DIFFRACTION84
3.3859-3.48550.36711300.33381192X-RAY DIFFRACTION86
3.4855-3.5980.40211270.331250X-RAY DIFFRACTION90
3.598-3.72660.3471470.29931279X-RAY DIFFRACTION93
3.7266-3.87570.31591360.29061355X-RAY DIFFRACTION98
3.8757-4.0520.33671510.27091360X-RAY DIFFRACTION98
4.052-4.26560.27621450.24571395X-RAY DIFFRACTION99
4.2656-4.53270.27521500.22321365X-RAY DIFFRACTION99
4.5327-4.88240.27931500.22671383X-RAY DIFFRACTION99
4.8824-5.37320.23781560.24051419X-RAY DIFFRACTION100
5.3732-6.14950.31021490.24791431X-RAY DIFFRACTION100
6.1495-7.74310.26431600.24531436X-RAY DIFFRACTION99
7.7431-50.18590.22321550.19291525X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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