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- PDB-6o2f: GCN4 with NPEG4 at position 18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o2f
タイトルGCN4 with NPEG4 at position 18
要素General control protein GCN4
キーワードTRANSCRIPTION / GCN4 / PEG / PEGylation
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Draper, S.R.E. / Xiao, Q. / Smith, M. / Price, J.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R15 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: Influence of PEGylation on the Strength of Protein Surface Salt Bridges.
著者: Xiao, Q. / Draper, S.R.E. / Smith, M.S. / Brown, N. / Pugmire, N.A.B. / Ashton, D.S. / Carter, A.J. / Lawrence, E.E.K. / Price, J.L.
履歴
登録2019年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年11月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,7211
ポリマ－3,7211
非ポリマー00
水84747
1
A: General control protein GCN4

A: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4432
ポリマ－7,4432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y+1/2,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area5100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)19.249, 30.046, 106.834
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-104-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド General control protein GCN4 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 3721.350 Da / 分子数: 1 / 変異: H266N / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Pact Premier B1

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.55 Å
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.55 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→28.924 Å / Num. obs: 3133 / % possible obs: 99.74 % / 冗長度: 9.8 % / Net I/σ(I): 11.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PROTEUM PLUSデータ削減
PROTEUM PLUSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.8→28.924 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2351 551 9.91 %
Rwork0.1802 --
obs0.1858 3133 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 95.86 Å2 / Biso mean: 22.48 Å2 / Biso min: 6.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→28.924 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数260 0 0 47 307
Biso mean---33.27 -
残基数----31
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8-1.98110.28151400.219312511391
1.9811-2.26770.27561330.168712371370
2.2677-2.85670.2161370.165712671404
2.8567-28.92760.22111410.183812521393

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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