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万見
- PDB-1rpo: RESTORED HEPTAD PATTERN CONTINUITY DOES NOT ALTER THE FOLDING OF ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rpo
タイトルRESTORED HEPTAD PATTERN CONTINUITY DOES NOT ALTER THE FOLDING OF A 4-ALPHA-HELICAL BUNDLE
要素ROP PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性Helix Hairpins - #230 / Regulatory protein Rop / Rop-like superfamily / Rop protein / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / identical protein binding / Regulatory protein rop
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Vlassi, M. / Kokkinidis, M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: Restored heptad pattern continuity does not alter the folding of a four-alpha-helix bundle.
著者: Vlassi, M. / Steif, C. / Weber, P. / Tsernoglou, D. / Wilson, K.S. / Hinz, H.J. / Kokkinidis, M.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1993
タイトル: Correlation between Protein Stability and Crystal Properties of Designed Rop Variants
著者: Kokkinidis, M. / Vlassi, M. / Papanikolaou, Y. / Kotsifaki, D. / Kingswell, A. / Tsernoglou, D. / Hinz, H.J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of the Col(Asterisk)E1 (Asterisk)Rop Protein at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Banner, D.W. / Kokkinidis, M. / Tsernoglou, D.
履歴
登録1994年8月25日処理サイト: BNL
改定 1.01995年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ROP PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,3791
ポリマ－7,3791
非ポリマー00
水1,63991
1
A: ROP PROTEIN

A: ROP PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7582
ポリマ－14,7582
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area2800 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area6600 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.960, 37.940, 31.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細THE MOLECULE EXISTS IN SOLUTION AS A DIMER WHICH IS FORMED IN THE CRYSTAL BY THE CRYSTALLOGRAPHIC DYAD AXIS. THE SECOND MONOMER RESULTS FROM THE TRANSFORMATION: W' = R W +T WHERE W IS THE COLUMN VECTOR XSUB,YSUB,ZSUB R IS THE ROTATION MATRIX: SYMTY1 1 -0.999780 0.000000 0.000230 40.86282 SYMTY2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 SYMTY3 1 0.000000 0.000000 -1.000020 31.25076

-
要素

#1: タンパク質 ROP PROTEIN


分子量: 7379.194 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03051
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.79 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 5.4 / PH range high: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium acetate1drop
30.8 Mammonium sulfate1drop
41.6 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / Num. obs: 10456 / % possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.043

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.4→6 Å / σ(I): 1.5 /
Rfactor反射数
Rwork0.189 -
obs0.189 9994
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数484 0 0 91 575
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.021

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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