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- PDB-6o1q: The N-terminal domain of NPHP1 folds into an antiparallel three-s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o1q
タイトルThe N-terminal domain of NPHP1 folds into an antiparallel three-stranded coiled coil
要素Nephrocystin-1
キーワードAPOPTOSIS / nephronophthisis
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization involved in establishment of planar polarity / spermatid differentiation / visual behavior / photoreceptor connecting cilium / cell projection organization / positive regulation of bicellular tight junction assembly / motile cilium / bicellular tight junction / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / adherens junction ...protein localization involved in establishment of planar polarity / spermatid differentiation / visual behavior / photoreceptor connecting cilium / cell projection organization / positive regulation of bicellular tight junction assembly / motile cilium / bicellular tight junction / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / adherens junction / cell-cell adhesion / cell-cell junction / retina development in camera-type eye / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / cilium / structural molecule activity / signal transduction / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nephrocystin-1, SH3 domain / Nephrocystin-1 / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Musco, G. / Mannella, V.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号
Fondazione CARIPLOR0532 イタリア
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / : 2019
タイトル: The N-Terminal Domain of NPHP1 Folds into a Monomeric Left-Handed Antiparallel Three-Stranded Coiled Coil with Anti-apoptotic Function.
著者: Mannella, V. / Quilici, G. / Nigro, E.A. / Lampis, M. / Minici, C. / Degano, M. / Boletta, A. / Musco, G.
履歴
登録2019年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nephrocystin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6761
ポリマ-13,6761
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9110 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Nephrocystin-1 / Juvenile nephronophthisis 1 protein


分子量: 13676.493 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal residues 1-115 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPHP1, NPH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15259

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
114isotropic12D 1H-1H NOESY
124isotropic12D 1H-1H TOCSY
135isotropic12D 1H-1H NOESY
145isotropic12D 1H-1H TOCSY
153isotropic12D 1H-15N HSQC
163isotropic13D HNHA
173isotropic23D 1H-15N NOESY
182isotropic13D HNCA
192isotropic13D H(CCO)NH
1102isotropic13D HN(CA)CB
1112isotropic13D CBCA(CO)NH
1122isotropic13D C(CO)NH
1132isotropic13D HNCO
1141isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1151isotropic22D 1H-13C HSQC
1161isotropic23D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] NPHP1 CC, 100% D2O15N-13C_sample100% D2O
solution20.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] NPHP1CC, 90% H2O/10% D2O15N-13C_sample_290% H2O/10% D2O
solution30.9 mM [U-99% 15N] NPHP1CC, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution40.7 mM NPHP1CC, 90% H2O/10% D2Ounlab_sample90% H2O/10% D2O
solution50.7 mM NPHP1CC, 100% D2Ounlab_sample_2100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMNPHP1 CC[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.8 mMNPHP1CC[U-99% 13C; U-99% 15N]2
0.9 mMNPHP1CC[U-99% 15N]3
0.7 mMNPHP1CCnatural abundance4
0.7 mMNPHP1CCnatural abundance5
試料状態イオン強度: 0.15 M / Label: condition_15N-13C_sample / pH: 6.3 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
AnalysisCCPNchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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