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- PDB-6nxd: TYPE I L-ASPARAGINASE FROM ESCHERICHIA COLI IN COMPLEX WITH CITRA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nxd
タイトルTYPE I L-ASPARAGINASE FROM ESCHERICHIA COLI IN COMPLEX WITH CITRATE AT PH 4
要素L-asparaginase 1
キーワードHYDROLASE / hydrolysis of L-asparagine
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine catabolic process via L-aspartate / asparaginase / asparaginase activity / protein homotetramerization / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Type I L-asparaginase family / Type I (cytosolic) L-asparaginase / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain ...Type I L-asparaginase family / Type I (cytosolic) L-asparaginase / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARAGINE / CITRIC ACID / L-asparaginase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure and allosteric regulation of the cytoplasmic Escherichia coli L-asparaginase I.
著者: Yun, M.K. / Nourse, A. / White, S.W. / Rock, C.O. / Heath, R.J.
履歴
登録2019年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月15日Group: Advisory / Database references / Experimental preparation
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / exptl_crystal / pdbx_database_related / pdbx_database_remark
Item: _citation.id / _citation_author.citation_id / _exptl_crystal.description
Remark 0THIS ENTRY 1ZET REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL DATA IN 2P2N, DETERMINED BY YUN, M. ...THIS ENTRY 1ZET REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL DATA IN 2P2N, DETERMINED BY YUN, M.K., NOURSE, A., WHITE, S.W., ROCK, C.O., HEATH, R.J.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 1
B: L-asparaginase 1
C: L-asparaginase 1
D: L-asparaginase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,80035
ポリマ－157,3424
非ポリマー2,45831
水10,160564
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, homology, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18230 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area42330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.315, 89.757, 93.083
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
L-asparaginase 1 / L-asparaginase I / L-ASNase I / L-asparagine amidohydrolase I


分子量: 39335.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ansA, b1767, JW1756 / プラスミド: pET-15b / Cell (発現宿主): mesophilic bacteria / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A962, asparaginase

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非ポリマー , 5種, 595分子

#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物
ChemComp-ASN / ASPARAGINE / アスパラギン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.118 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.41 % / 解説: AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRY 2P2N.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: citric acid, sodium chloride, pH 4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.01259 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01259 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 95017 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.9→45.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 3.663 / SU ML: 0.109 / SU R Cruickshank DPI: 0.1885 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.166
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2438 4749 5 %RANDOM
Rwork0.2029 ---
obs0.205 89764 90.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 103.22 Å2 / Biso mean: 21.296 Å2 / Biso min: 6.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å2-0.28 Å2
2---1.15 Å2-0 Å2
3---0.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→45.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9692 0 146 564 10402
Biso mean--20.64 26.66 -
残基数----1265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01310034
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0179237
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6991.64913639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3271.56721450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.51851255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.47723.175485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.404151587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.1381549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.21348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211213
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021918
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 319 -
Rwork0.237 5893 -
all-6212 -
obs--81.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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