[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6nw5: Crystal structure of TmPep1050 aminopeptidase with its metal cofactors -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nw5 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of TmPep1050 aminopeptidase with its metal cofactors | ||||||
Components | Aminopeptidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / M42 aminopeptidase / metal ion binding / TET-aminopeptidase / MH clan | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Thermotoga maritima (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Dutoit, R. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2019 Title: How metal cofactors drive dimer-dodecamer transition of the M42 aminopeptidase TmPep1050 ofThermotoga maritima. Authors: Dutoit, R. / Van Gompel, T. / Brandt, N. / Van Elder, D. / Van Dyck, J. / Sobott, F. / Droogmans, L. #1: Journal: Plos One / Year: 2012 Title: Functional characterization of two M42 aminopeptidases erroneously annotated as cellulases. Authors: Dutoit, R. / Brandt, N. / Legrain, C. / Bauvois, C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6nw5.cif.gz | 313.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6nw5.ent.gz | 254.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6nw5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6nw5_validation.pdf.gz | 5.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6nw5_full_validation.pdf.gz | 5.1 MB | Display | |
Data in XML | 6nw5_validation.xml.gz | 64.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6nw5_validation.cif.gz | 99.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nw/6nw5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nw/6nw5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5ne6C 5ne7C 5ne8C 4p6yS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 36110.297 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermotoga maritima (bacteria) / Gene: TM_1050, THEMA_09110, Tmari_1054 / Plasmid: pCEC43 / Details (production host): pBAD-TOPO w/ TM1050 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): MC1061 / References: UniProt: Q9X0E0 |
---|
-Non-polymers , 5 types, 1508 molecules
#2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-CO / #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Chemical | ChemComp-OH / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.27 Å3/Da / Density % sol: 62.42 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: TmPep1050 (1 mM in 50 mM MOPS 0.5 M ammonium sulfate 1 mM CoCl2 pH7.2) was crystallised in 0.18 M tri-ammonium citrate pH7.5 PEG3350 40% |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 2 / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Dec 10, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.7→47.602 Å / Num. obs: 201316 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 10.345 % / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 1.133 / Net I/av σ(I): 2.17 / Net I/σ(I): 15.81 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4P6Y Resolution: 1.7→47.602 Å / SU ML: 0.14 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.04 / Phase error: 15.7
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.66 Å2 / Biso mean: 24.5868 Å2 / Biso min: 11.14 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.7→47.602 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
|