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- PDB-6nte: Crystal Structure of Synechocystis Dihydroxyacid Dehydratase (DHAD) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nte
タイトルCrystal Structure of Synechocystis Dihydroxyacid Dehydratase (DHAD)
要素Dihydroxy-acid dehydratase
キーワードLYASE / Dehydratase
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroxy-acid dehydratase / dihydroxy-acid dehydratase activity / branched-chain amino acid biosynthetic process / L-valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Dihydroxy-acid dehydratase / : / Dihydroxy-acid and 6-phosphogluconate dehydratases signature 2. / Dihydroxy-acid/6-phosphogluconate dehydratase, conserved site / Dihydroxy-acid and 6-phosphogluconate dehydratases signature 1. / Dihydroxy-acid/6-phosphogluconate dehydratase / IlvD/EDD, N-terminal domain / Dihydroxy-acid dehydratase, C-terminal / Dihydroxy-acid/6-phosphogluconate dehydratase N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydroxy-acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者MacTavish, B. / Bruner, S.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: Cyanobacterial Dihydroxyacid Dehydratases Are a Promising Growth Inhibition Target.
著者: Zhang, P. / MacTavish, B.S. / Yang, G. / Chen, M. / Roh, J. / Newsome, K.R. / Bruner, S.D. / Ding, Y.
履歴
登録2019年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct.title
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydroxy-acid dehydratase
B: Dihydroxy-acid dehydratase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,3962
ポリマ－117,3962
非ポリマー00
水4,612256
1
A: Dihydroxy-acid dehydratase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6981
ポリマ－58,6981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dihydroxy-acid dehydratase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6981
ポリマ－58,6981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.790, 74.258, 80.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.148, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSILEILE(chain 'A' and (resid 35 through 150 or resid 193 through 561))AA35 - 14935 - 149
12GLYGLYLEULEU(chain 'A' and (resid 35 through 150 or resid 193 through 561))AA193 - 560193 - 560
21LYSLYSILEILEchain 'B'BB35 - 14935 - 149
22GLYGLYLEULEUchain 'B'BB193 - 560193 - 560

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要素

#1: タンパク質 Dihydroxy-acid dehydratase / DAD


分子量: 58697.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
株: PCC 6803 / 遺伝子: ilvD, slr0452 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P74689, dihydroxy-acid dehydratase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1M BIS-TRIS, 25% PEG 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月11日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→37.13 Å / Num. obs: 40235 / % possible obs: 99.15 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 30.6 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1105 / Rpim(I) all: 0.05597 / Rrim(I) all: 0.1243 / Net I/σ(I): 12.12
反射 シェル解像度: 2.33→2.413 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.7135 / Mean I/σ(I) obs: 2.13 / Num. unique obs: 3829 / CC1/2: 0.709 / Rpim(I) all: 0.3678 / Rrim(I) all: 0.8051 / % possible all: 95.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.13_2998位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2gp4

2gp4


解像度: 2.33→37.13 Å / SU ML: 0.2632 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.6086
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2249 2153 5.35 %
Rwork0.1724 --
obs0.1752 40228 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 36.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→37.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7023 0 0 256 7279
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00847132
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98849678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05431149
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00641260
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.89454314
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.33-2.380.30781340.23952336X-RAY DIFFRACTION91.69
2.38-2.440.28621540.20462511X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.510.27441470.20142527X-RAY DIFFRACTION99.93
2.51-2.580.27651380.20092565X-RAY DIFFRACTION99.93
2.58-2.670.2729990.1982587X-RAY DIFFRACTION99.89
2.67-2.760.25421320.19112529X-RAY DIFFRACTION99.81
2.76-2.870.26651600.18192545X-RAY DIFFRACTION99.96
2.87-30.22751750.17442495X-RAY DIFFRACTION99.96
3-3.160.25991460.17742550X-RAY DIFFRACTION99.89
3.16-3.360.21161200.16882573X-RAY DIFFRACTION99.85
3.36-3.620.21511300.15742563X-RAY DIFFRACTION99.63
3.62-3.980.20981460.15882547X-RAY DIFFRACTION99.37
3.98-4.560.19481670.14352548X-RAY DIFFRACTION99.74
4.56-5.740.19671520.16642575X-RAY DIFFRACTION99.89
5.74-37.130.19281530.16972624X-RAY DIFFRACTION99.64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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