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- PDB-6no6: K46bE&K114bD mutant ATP-grasp fold of Blastocystis hominis succin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6no6
タイトルK46bE&K114bD mutant ATP-grasp fold of Blastocystis hominis succinyl-CoA synthetase
要素Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta
キーワードLIGASE / Double mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogenosome / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / magnesium ion binding / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / Succinyl-CoA synthetase-like / ATP-grasp fold, subdomain 1
類似検索 - ドメイン・相同性
Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Blastocystis sp. subtype 1
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.911 Å
データ登録者Huang, J. / Fraser, M.E.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)222915-2013 カナダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: ATP-specificity of succinyl-CoA synthetase from Blastocystis hominis.
著者: Huang, J. / Nguyen, V.H. / Hamblin, K.A. / Maytum, R. / van der Giezen, M. / Fraser, M.E.
履歴
登録2019年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta
B: Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1942
ポリマ－55,1942
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.987, 97.543, 67.387
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 94 or resid 96...
21(chain B and (resid 1 through 94 or resid 96...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETTHRTHR(chain A and (resid 1 through 94 or resid 96...AA1 - 941 - 94
12GLNGLNVALVAL(chain A and (resid 1 through 94 or resid 96...AA96 - 10996 - 109
13METMETPHEPHE(chain A and (resid 1 through 94 or resid 96...AA1 - 2331 - 233
14METMETPHEPHE(chain A and (resid 1 through 94 or resid 96...AA1 - 2331 - 233
15CYSCYSSERSER(chain A and (resid 1 through 94 or resid 96...AA131 - 138131 - 138
16VALVALILEILE(chain A and (resid 1 through 94 or resid 96...AA158 - 160158 - 160
17THRTHRPHEPHE(chain A and (resid 1 through 94 or resid 96...AA167 - 233167 - 233
21METMETTHRTHR(chain B and (resid 1 through 94 or resid 96...BB1 - 941 - 94
22GLNGLNVALVAL(chain B and (resid 1 through 94 or resid 96...BB96 - 10996 - 109
23METMETASPASP(chain B and (resid 1 through 94 or resid 96...BB1 - 2341 - 234
24METMETASPASP(chain B and (resid 1 through 94 or resid 96...BB1 - 2341 - 234
25CYSCYSSERSER(chain B and (resid 1 through 94 or resid 96...BB131 - 138131 - 138
26VALVALILEILE(chain B and (resid 1 through 94 or resid 96...BB158 - 160158 - 160
27THRTHRPHEPHE(chain B and (resid 1 through 94 or resid 96...BB167 - 233167 - 233

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要素

#1: タンパク質 Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta / Succinyl-CoA synthetase beta chain / SCS-beta


分子量: 27596.898 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 16-253 / 変異: K46E, K114D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Blastocystis sp. subtype 1 (strain ATCC 50177 / NandII) (真核生物)
株: ATCC 50177 / NandII / 遺伝子: SCSb / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B3FHP0, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 14% w/v PEG3350, 100 mM MES, pH 6.5, 160 mM ammonium tartrate, pH 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→55.42 Å / Num. obs: 43137 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.91-1.966.41.4311100
8.54-55.425.60.033199.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHENIXdev_3318精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.911→52.312 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2099 2136 4.96 %
Rwork0.1809 --
obs0.1823 43063 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 206.48 Å2 / Biso mean: 62.6477 Å2 / Biso min: 27.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.911→52.312 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3539 0 0 156 3695
Biso mean---49.27 -
残基数----463
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1849X-RAY DIFFRACTION5.487TORSIONAL
12B1849X-RAY DIFFRACTION5.487TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9107-1.95520.341160.308726902806
1.9552-2.00410.3321360.276126992835
2.0041-2.05820.28231360.253626902826
2.0582-2.11880.25961550.229726892844
2.1188-2.18720.25781480.215326892837
2.1872-2.26540.25331450.209726872832
2.2654-2.35610.22031480.201926742822
2.3561-2.46330.22221380.197827192857
2.4633-2.59320.22061490.185127242873
2.5932-2.75560.19671410.183527102851
2.7556-2.96840.24971600.19427322892
2.9684-3.26710.2071390.187227302869
3.2671-3.73970.20471330.173727702903
3.7397-4.71110.18251460.141527912937
4.7111-52.33190.17881460.171829333079
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.54350.34330.32621.0919-0.15081.18880.1794-0.04760.21920.0537-0.12680.21520.0691-0.3279-00.3441-0.04790.01250.3658-0.04170.379325.823134.6248-10.8597
21.1777-0.1526-1.36630.756-0.71231.83270.1678-0.5039-0.13110.0695-0.09190.0962-0.31780.06960.00060.4323-0.08410.01650.5148-0.0410.343330.864330.013610.9563
32.10090.4246-0.44191.87380.14210.77160.15620.1386-0.0279-0.0192-0.1394-0.2687-0.00950.178-00.32440.0279-0.00320.33320.00940.347455.70839.4272-15.2069
41.1912-0.3944-1.911-0.66510.3842.8107-0.14560.2791-0.42040.0829-0.1157-0.0080.1966-0.0988-0.03880.42470.03690.02170.4082-0.1710.432553.6423.6263-31.838
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:117)A1 - 117
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 118:233)A118 - 233
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 1:109)B1 - 109
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 110:234)B110 - 234

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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