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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nkp | |||||||||
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Title | EphA2 LBD in complex with bA-WLA-YSKbio peptide | |||||||||
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![]() | TRANSFERASE / protein-peptide interaction / kinase / ephrin / eph receptor / drug development / SIGNALING PROTEIN | |||||||||
Function / homology | ![]() notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration ...notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / post-anal tail morphogenesis / bone remodeling / transmembrane-ephrin receptor activity / response to growth factor / tight junction / activation of GTPase activity / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / neural tube development / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / vasculogenesis / regulation of angiogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / negative regulation of angiogenesis / osteoclast differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell chemotaxis / skeletal system development / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / cell motility / positive regulation of protein localization to plasma membrane / axon guidance / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / osteoblast differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / phosphorylation / focal adhesion / dendrite / cell surface / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() synthetic construct (others) | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Lechtenberg, B.C. / Pasquale, E.B. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Engineering nanomolar peptide ligands that differentially modulate EphA2 receptor signaling. Authors: Gomez-Soler, M. / Petersen Gehring, M. / Lechtenberg, B.C. / Zapata-Mercado, E. / Hristova, K. / Pasquale, E.B. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 26.9 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6njzC ![]() 6nk0C ![]() 6nk1C ![]() 6nk2C ![]() 3heiS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 21339.113 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase #2: Protein/peptide | Mass: 1497.670 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: Biotin linked to Lys 13 side-chain / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Chemical | ChemComp-BTN / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.21 Å3/Da / Density % sol: 44.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 0.09 M BIS-TRIS pH 5.5, 22.5% w/v PEG 3,350, 3% w/v 6-aminohexanoic acid |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS HTC / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jul 27, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.03→29.39 Å / Num. obs: 24912 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 21.95 Å2 / CC1/2: 0.997 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 13.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.03→2.09 Å / Redundancy: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1673 / CC1/2: 0.714 / Χ2: 0.95 / % possible all: 92.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3HEI Resolution: 2.033→28.949 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 20.5
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.033→28.949 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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