+
Open data
-
Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6nig | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the human TLR2-Diprovocim complex | |||||||||
Components | Toll-like receptor 2,Variable lymphocyte receptor B | |||||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM/AGONIST / Toll-like receptors / innate immune agonist / IMMUNE SYSTEM-AGONIST complex | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationToll Like Receptor TLR6:TLR2 Cascade / triacyl lipopeptide binding / Toll-like receptor 2-Toll-like receptor 6 protein complex / detection of diacyl bacterial lipopeptide / cellular response to diacyl bacterial lipopeptide / Toll-like receptor 1-Toll-like receptor 2 protein complex / detection of triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to bacterial lipopeptide / negative regulation of synapse assembly ...Toll Like Receptor TLR6:TLR2 Cascade / triacyl lipopeptide binding / Toll-like receptor 2-Toll-like receptor 6 protein complex / detection of diacyl bacterial lipopeptide / cellular response to diacyl bacterial lipopeptide / Toll-like receptor 1-Toll-like receptor 2 protein complex / detection of triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to triacyl bacterial lipopeptide / cellular response to bacterial lipopeptide / negative regulation of synapse assembly / positive regulation of cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / Toll Like Receptor TLR1:TLR2 Cascade / Beta defensins / lipopolysaccharide immune receptor activity / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / positive regulation of interleukin-18 production / Toll-like receptor binding / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / Regulation of TLR by endogenous ligand / peptidoglycan binding / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / microglia development / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / negative regulation of phagocytosis / toll-like receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity / RSV-host interactions / cellular response to lipoteichoic acid / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of chemokine production / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interferon-beta production / secretory granule membrane / positive regulation of interleukin-8 production / learning / lipopolysaccharide binding / : / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / Modulation by Mtb of host immune system / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / ER-Phagosome pathway / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / receptor complex / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / membrane raft / inflammatory response / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) Eptatretus stoutii (Pacific hagfish) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.35 Å | |||||||||
Authors | Zhang, H. / Beutler, B.A. / Tomchick, D.R. / Su, L. | |||||||||
| Funding support | United States, 1items
| |||||||||
Citation | Journal: J. Med. Chem. / Year: 2019Title: Structural Basis of TLR2/TLR1 Activation by the Synthetic Agonist Diprovocim. Authors: Su, L. / Wang, Y. / Wang, J. / Mifune, Y. / Morin, M.D. / Jones, B.T. / Moresco, E.M.Y. / Boger, D.L. / Beutler, B. / Zhang, H. | |||||||||
| History |
|
-
Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
Downloads & links
-
Download
| PDBx/mmCIF format | 6nig.cif.gz | 951.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6nig.ent.gz | 811.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6nig.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6nig_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6nig_full_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | |
| Data in XML | 6nig_validation.xml.gz | 77.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 6nig_validation.cif.gz | 100.4 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ni/6nig ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ni/6nig | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6nihC ![]() 2z7xS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
| Deposited unit | ![]()
| ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
| ||||||||
| 2 | ![]()
| ||||||||
| Unit cell |
|
-
Components
| #1: Protein | Mass: 65277.645 Da / Num. of mol.: 4 Fragment: TLR (UNP residues 1-507) + linker + VLR (UNP residues 181-248) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human), (gene. exp.) Eptatretus stoutii (Pacific hagfish)Gene: TLR2, TIL4, VLRB / Production host: ![]() #2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #3: Chemical | ChemComp-KQD / ( #4: Sugar | ChemComp-NAG / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.72 Å3/Da / Density % sol: 54.83 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2 M ammonium citrate tribasic, pH 7.0, 0.1 M imidazole, pH 7.5, 18% PEG1900 MME |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97934 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 16, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97934 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. obs: 118654 / % possible obs: 94.7 % / Redundancy: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 66.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 1.464 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 506871 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
| Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 2Z7X Resolution: 2.35→37.761 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 27.21 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 263.33 Å2 / Biso mean: 93.801 Å2 / Biso min: 42.14 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.35→37.761 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
About Yorodumi




Homo sapiens (human)
Eptatretus stoutii (Pacific hagfish)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
Citation







PDBj













