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万見
- PDB-6n4n: Crystal structure of the designed protein DNCR2/danoprevir/NS3a c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n4n
タイトルCrystal structure of the designed protein DNCR2/danoprevir/NS3a complex
要素
  • NS3 protease
  • Rosetta-designed danoprevir/NS3a complex reader 2
キーワードDE NOVO PROTEIN/HYDROLASE/INHIBITOR / Rosetta design / PROCISiR / NS3a / danoprevir / DE NOVO PROTEIN-HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / symbiont-mediated transformation of host cell / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / host cell membrane / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / serine-type peptidase activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity ...hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / symbiont-mediated transformation of host cell / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / host cell membrane / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / serine-type peptidase activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / SH3 domain binding / host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral nucleocapsid / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / ribonucleoprotein complex / viral translational frameshifting / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily ...Thrombin, subunit H - #120 / Hepatitus C virus, Non-structural 5a protein, C-terminal / Hepatitis C virus NS5A, 1B domain superfamily / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, C-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2, N-terminal domain / Hepatitis C virus non-structural protein NS2 / HCV NS5a protein C-terminal region / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus, Core protein, N-terminal / Hepatitis C virus core protein, chain A superfamily / : / Hepatitis C virus non-structural protein NS4b / Hepatitis C virus capsid protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS2 / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein / Hepatitis C virus, Non-structural 5a protein, domain 1a / Hepatitis C virus non-structural 5a, 1B domain / NS5A domain 1a superfamily / : / Hepatitis C virus non-structural 5a protein membrane anchor / Hepatitis C virus non-structural 5a zinc finger domain / Hepatitis C virus non-structural 5a domain 1b / NS3 RNA helicase, C-terminal helical domain / Hepacivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus, Core protein, C-terminal / Hepatitis C virus core protein / Hepatitis C virus, Non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus non-structural protein E2/NS1 / Hepatitis C virus, Envelope glycoprotein E1 / Hepatitis C virus envelope glycoprotein E1 / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepatitis C virus NS3 protease / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TSV / NS3 protease / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Hepacivirus C (ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Wang, Z. / Foight, G.W. / Baker, D. / Maly, D.J.
引用ジャーナル: Nat.Biotechnol. / 年: 2019
タイトル: Multi-input chemical control of protein dimerization for programming graded cellular responses.
著者: Foight, G.W. / Wang, Z. / Wei, C.T. / Jr Greisen, P. / Warner, K.M. / Cunningham-Bryant, D. / Park, K. / Brunette, T.J. / Sheffler, W. / Baker, D. / Maly, D.J.
履歴
登録2018年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NS3 protease
B: NS3 protease
C: Rosetta-designed danoprevir/NS3a complex reader 2
F: Rosetta-designed danoprevir/NS3a complex reader 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,35714
ポリマ－93,1904
非ポリマー2,16710
水3,765209
1
A: NS3 protease
F: Rosetta-designed danoprevir/NS3a complex reader 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6787
ポリマ－46,5952
非ポリマー1,0835
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NS3 protease
C: Rosetta-designed danoprevir/NS3a complex reader 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6787
ポリマ－46,5952
非ポリマー1,0835
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.840, 69.256, 99.344
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.590, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSPROPROAA988 - 11823 - 197
21LYSLYSPROPROBB988 - 11823 - 197
12SERSERGLUGLUCC1 - 1912 - 192
22SERSERGLUGLUFD1 - 1912 - 192

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCF

#1: タンパク質 NS3 protease / protease NS3a


分子量: 20915.699 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hepacivirus C (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0B4WYC6, UniProt: P26664*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Rosetta-designed danoprevir/NS3a complex reader 2 / DNCR2


分子量: 25679.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 4種, 219分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TSV / (2R,6S,12Z,13aS,14aR,16aS)-6-[(tert-butoxycarbonyl)amino]-14a-[(cyclopropylsulfonyl)carbamoyl]-5,16-dioxo-1,2,3,5,6,7,8 ,9,10,11,13a,14,14a,15,16,16a-hexadecahydrocyclopropa[e]pyrrolo[1,2-a][1,4]diazacyclopentadecin-2-yl 4-fluoro-2H-isoindole-2-carboxylate / ITMN-191 / danoprevir


分子量: 729.815 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H44FN5O9S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 阻害剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris, pH 6.5, 200 mM lithium sulfate, 22% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月16日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→94.16 Å / Num. obs: 38559 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / Num. unique obs: 3179

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3M5L

3m5l


解像度: 2.29→94.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 12.217 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.317 / ESU R Free: 0.226
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2408 1979 4.9 %RANDOM
Rwork0.2035 ---
obs0.2053 38559 98.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 149.82 Å2 / Biso mean: 45.699 Å2 / Biso min: 17.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.91 Å20 Å20.48 Å2
2---1.19 Å20 Å2
3----0.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.29→94.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5818 0 134 209 6161
Biso mean--34.95 36.88 -
残基数----765
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0196030
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4612.0018192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5335760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.37823.623276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.223151015
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2331570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2951
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214566
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A113960.06
12B113960.06
21C112120.07
22F112120.07
LS精密化 シェル解像度: 2.291→2.351 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 119 -
Rwork0.269 2299 -
all-2418 -
obs--80.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.10340.3335-0.53211.0322-0.19430.6777-0.0272-0.0458-0.0606-0.0872-0.0827-0.09870.00990.00170.10990.05990.0198-0.02880.04280.01840.0655-5.6803-9.603432.47
20.29030.07830.30620.9542-0.39661.1840.0573-0.0068-0.05710.0748-0.0811-0.0056-0.16610.05060.02370.1371-0.0104-0.04120.01140.00590.0264-0.645320.990217.7571
31.5589-1.2080.84091.957-0.21461.3422-0.0265-0.1060.0099-0.2891-0.12040.1185-0.0825-0.16970.1470.19710.0634-0.08890.0484-0.03050.0619-18.874613.1293-4.3942
41.98770.65730.43540.93980.42151.19260.13380.0114-0.0942-0.0432-0.19170.19170.0377-0.05830.05790.03810.0327-0.06840.0562-0.07680.1462-33.7578-0.862437.756
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A988 - 1182
2X-RAY DIFFRACTION2B988 - 1182
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 191
4X-RAY DIFFRACTION4F1 - 191

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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