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- PDB-6n46: Crystal structure of the cryptic polo box domain of a human activ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n46
タイトルCrystal structure of the cryptic polo box domain of a human activated Plk4
要素Serine/threonine-protein kinase PLK4
キーワードCELL CYCLE / Polo-like kinase 4 / protein phosphorylation / centriole duplication / PCM organization / phase separation
機能・相同性
機能・相同性情報


de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / trophoblast giant cell differentiation / polo kinase / XY body / centriole replication / cleavage furrow ...de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / trophoblast giant cell differentiation / polo kinase / XY body / centriole replication / cleavage furrow / cilium assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / kinetochore / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arylsulfatase, C-terminal domain - #120 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #130 / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 ...Arylsulfatase, C-terminal domain - #120 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #130 / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 / Polo-like Kinase 4 Polo Box 2 / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.708 Å
データ登録者Park, J.-E. / DiMaio, F. / Zhang, L. / Lee, K.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural grant 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Phase separation of Polo-like kinase 4 by autoactivation and clustering drives centriole biogenesis.
著者: Park, J.E. / Zhang, L. / Bang, J.K. / Andresson, T. / DiMaio, F. / Lee, K.S.
履歴
登録2018年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK4
B: Serine/threonine-protein kinase PLK4
C: Serine/threonine-protein kinase PLK4
D: Serine/threonine-protein kinase PLK4
E: Serine/threonine-protein kinase PLK4
F: Serine/threonine-protein kinase PLK4
G: Serine/threonine-protein kinase PLK4
H: Serine/threonine-protein kinase PLK4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,5428
ポリマ－230,5428
非ポリマー00
水00
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK4
B: Serine/threonine-protein kinase PLK4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6362
ポリマ－57,6362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25760 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein kinase PLK4
D: Serine/threonine-protein kinase PLK4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6362
ポリマ－57,6362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area25440 Å2
手法PISA
3
E: Serine/threonine-protein kinase PLK4
F: Serine/threonine-protein kinase PLK4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6362
ポリマ－57,6362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area25390 Å2
手法PISA
4
G: Serine/threonine-protein kinase PLK4
H: Serine/threonine-protein kinase PLK4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6362
ポリマ－57,6362
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.831, 110.831, 205.682
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase PLK4 / Polo-like kinase 4 / PLK-4 / Serine/threonine-protein kinase 18 / Serine/threonine-protein kinase Sak


分子量: 28817.754 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK4, SAK, STK18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00444, polo kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.12 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 22.5% (w/v) PEG2000 3% (w/v) dextran sulfate sodium salt 0.1M bicine (pH 8.5) 24 uM nonaethylene glycol monododecyl ether (C12E9) 8% (w/v) glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→50 Å / Num. obs: 29891 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Net I/σ(I): 23.75
反射 シェル解像度: 3.7→3.83 Å / 冗長度: 9.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / CC1/2: 0.838 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3235精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N9J

4n9j


解像度: 3.708→37.81 Å / SU ML: 0.67 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 36.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 1987 6.68 %
Rwork0.2709 --
obs0.2734 29747 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.708→37.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14008 0 0 0 14008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00514320
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86819320
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7958864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0562080
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052472
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7079-3.80060.40071440.33961984X-RAY DIFFRACTION99
3.8006-3.90320.37261460.33261957X-RAY DIFFRACTION100
3.9032-4.0180.32121440.2942009X-RAY DIFFRACTION100
4.018-4.14750.32911340.2891981X-RAY DIFFRACTION100
4.1475-4.29560.35781460.29651991X-RAY DIFFRACTION100
4.2956-4.46730.30461410.28352021X-RAY DIFFRACTION100
4.4673-4.67020.34331380.26021993X-RAY DIFFRACTION100
4.6702-4.9160.28951480.26981965X-RAY DIFFRACTION100
4.916-5.22320.3181330.29042029X-RAY DIFFRACTION100
5.2232-5.62530.38791350.29841992X-RAY DIFFRACTION100
5.6253-6.18920.37381510.3041995X-RAY DIFFRACTION100
6.1892-7.07970.33451460.29291982X-RAY DIFFRACTION100
7.0797-8.90040.34771440.25031992X-RAY DIFFRACTION100
8.9004-37.81210.21151370.22681869X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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